Нарушения белкового обмена. Нарушения распада белков в организме Основные причины нарушения биосинтеза белков в клетках
2. Как называются структуры ядра, хранящие информацию о белках организма?
3. Какая молекула является матрицей (шаблоном) для синтеза и-РНК?
4. Как называется процесс синтеза полипептидной цепи белка на рибосоме?
5. На какой молекуле находится триплет называемый кодон?
6. На какой молекуле находится триплет называемый антикодон?
7. По какому принципу антикодон узнает кодон?
8. Где в клетке происходит образование комплекса т-РНК+аминокислота?
9. Как называется первый этап биосинтеза белка?
10. Дана полипептидная цепь: -ВАЛ - АРГ - АСП- Определить структуру соответствующих цепей ДНК.
2.какой тип РНК переносит аминокислоты к месту синтеза белка?
3.какой тип РНК переносит наследственную информацию из ядра в цитоплазму?
4.у каких организмов процессы транскрипции и трансляции не разделяются во времени и в пространстве?
5.сколько нуклеотидов иРНК включает в себя "функциональный центр"рибосомы?
6.сколько аминокислот должно одновременно находиться в большой субъединице рибосомы?
7.сколько генов могут включать в себя иРНК прокариот?
8.сколько генов могут включать в себя иРНК эукариот?
9.когда рибосома доходит до СТОП-кодона, она присоединяет к последней аминокислоте молекулу
10.если на одной иРНК одновременно находятся много рибосом, такая структура называется
11. для биосинтеза белка, как и для других процессов в клетке, используется энергия
энергии для реакции
E. Мономер белка
F Группа нуклеотидов, кодирующих одну аминокислоту
соединения
2. Триплеты ДНК
3. Рибосома
4. РНК- полимераза
5. Аминокислота
нужно соотнести вещества и структуры, участвующие в синтезе белка с их функциями
Где хранится наследственная информация?Название белковой оболочки вируса.Второе название ядерных организмов.Второе название вирусов – пожирателейбактерий.Из чего состоит клеточная стенка у растений?Какая клеточная структура может быть гладкой и шероховатой?Название основного вещества цитоплазмы.Какой органоид является центром синтеза белка в клетке?Общее название процессов фаго- и пиноцитоза.Название бесцветных пластид.
1. К реакциям пластического обмена в организме человека относят процесс1) транспорта питательных веществ по пищеварительному каналу
2) выделения сальными железами кожного сала
3) синтеза белков в клетках печени
4) фильтрации плазмы крови в нефроне
2. Установите уровневую организацию строения слухового анализатора чело-
века, начиная с его периферического отдела − уха. В ответ запишите соот-
ветствующую последовательность цифр.
1) рецепторные волосковые клетки
2) улитка
3) внутреннее ухо
4) перепончатый лабиринт
5) кортиев орган
3. Вставьте в текст «Процессы, происходящие в толстом кишечнике человека»
пропущенные термины из предложенного перечня, используя для этого
цифровые обозначения. Запишите в текст цифры выбранных ответов, а затем
получившуюся последовательность цифр (по тексту) впишите в приведённую
ниже таблицу.
Процессы, происходящие в толстом кишечнике человека
В толстом кишечнике в кровь всасывается большое количество ________ (А).
Железы толстого кишечника вырабатывают много ________ (Б) и облегчают,
таким образом, продвижение и выведение непереваренных остатков пищи.
Бактерии толстого кишечника синтезируют некоторые ________ (В). Непере-
варенные остатки пищи попадают в ________ (Г) и удаляются из организма.
Перечень терминов
1) слизь
2) вода
3) глюкоза
4) фермент
5) витамин
6) прямая кишка
7) слепая кишка
8) поджелудочная железа
4. К реакциям энергетического обмена в организме человека относят процесс
1) синтеза белков в мышечных волокнах
2) переноса кровью питательных веществ по организму
3) окисления глюкозы в нейронах мозга
4) обратного всасывания первичной мочи в извитых канальцах почек
5. Почему врачи рекомендуют включать в рацион питания продукты, содержа-
щие йод?
1) йод влияет на изменение состава плазмы крови
2) йод нормализует деятельность щитовидной железы
3) йод предупреждает заболевание ангиной
4) йод способствует синтезу в организме витамина С
6. Во время тренировки спортсмена в первую очередь расходуются запасы
1) витаминов 2) белков 3) жиров 4) углеводов
7. Вред загара заключается в том, что
1) темнеет кожа
2) может возникнуть меланома
3) вырабатывается избыток витамина D
4) в расширяющиеся сосуды кожи оттекает большое количество крови
8. В каком отделе пищеварительного канала в основном происходит всасыва-
ние органических веществ пищи?
1) в ротовой полости 3) в толстом кишечнике
2) в желудке 4) в тонком кишечнике
9. Установите уровневую организацию строения зрительного анализатора чело-
века, начиная с его периферического отдела. В ответ запишите соответствую-
щую последовательность цифр.
1) глаз
2) сетчатка
3) глазное яблоко
4) колбочки
5) фоторецепторы
Длительное и значительное понижение синтеза белка приводит к развитию дистрофических и атрофических нарушений в различных органах и тканях вследствие недостаточного обновления структурных белков. Замедляются процессы регенерации. В детском возрасте тормозятся рост, физическое и умственное разви-
тие. Снижается синтез различных ферментов и гормонов (СТГ, антидиуретический и тиреоидный гормоны, инсулин и др.), что приводит к эндокринопатиям, нарушению других видов обмена (углеводного, водно-солевого, основного). Понижается содержание белков в сыворотке крови в связи со снижением их синтеза в гепатоцитах. Вследствие этого в крови уменьшается онкотическое давление, что способствует развитию отеков. Уменьшается продукция антител и других защитных белков и, как следствие, снижается иммунологическая реактивность организма. В наиболее выраженной степени эти расстройства возникают в результате длительного нарушения усвоения белков пищи при различных хронических заболеваниях органов пищеварения, а также при длительном белковом голодании, особенно если оно сочетается с дефицитом жиров и углеводов. В последнем случае повышается использование белка в качестве источника энергии.
Причины и механизм нарушения синтеза отдельных белков. В большинстве случаев эти нарушения имеют наследственную природу. В основе их лежит отсутствие в клетках информационной РНК (иРНК), специфической матрицы для синтеза какого-либо определенного белка, или нарушение ее структуры вследствие изменения структуры гена, на котором она синтезируется. Генетические нарушения, например замена или потеря одного нуклеотида в структурном гене, приводят к синтезу измененного белка, нередко лишенного биологической активности.
К образованию аномальных белков могут привести отклонения от нормы в структуре иРНК, мутации транспортной РНК (тРНК), вследствие чего к ней присоединяется несоответствующая аминокислота, которая и будет включаться в полипептидную цепь при ее сборке (например, при образовании гемоглобина).
Процесс трансляции является сложным, совершающимся при участии ряда ферментов, и нарушение функции какого-либо из них может привести к тому, что та или другая иРНК не передаст закодированную в ней информацию.
Нарушение синтеза отдельных белков-ферментов или структурных белков лежит в основе различных наследственных болезней (гемоглобинозы, альбинизм, фенилкетонурия, галактоземия, гемофилия и многие другие - см. раздел 5.1). Нарушение какой-либо ферментативной функции чаще всего связано не с отсутствием соответствующего белка - фермента, а с образованием патологически измененного неактивного продукта.
Причины, механизм и последствия повышенного распада тканевых белков. Наряду с синтезом в клетках организма постоянно происходит деградация белков под действием протеиназ. Обновление белков за сутки у взрослого человека составляет 1-2% общего количества белка в организме и связано преимущественно с деградацией мышечных белков, при этом 75-80% освободившихся аминокислот вновь используется для синтеза.
Азотистый баланс - интегральный показатель общего уровня белкового обмена, это суточная разница между поступающим и выделяющимся из организма азотом,
У здорового взрослого человека процессы распада и синтеза белка уравновешены, т.е. имеется азотистое равновесие. При этом суточная деградация белка составляет 30-40 г.
Азотистый баланс может быть положительным или отрицательным.
Положительный азотистый баланс: поступление в организм азота превышает его выведение, т.е. синтез белка преобладает над его распадом. Отмечается при регенерации тканей, в период выздоровления после тяжелых болезней, при беременности, в детском возрасте, при гиперпродукции СТГ, при полицитемии.
При патологии распад белка может превалировать над синтезом и азота поступает в организм меньше, чем выделяется (отрицательный азотистый баланс).
Причинами отрицательного азотистого баланса являются: инфекционная лихорадка; обширные травмы, ожоги и воспалительные процессы; прогрессирующий злокачественный опухолевый рост, эндокринные заболевания (сахарный диабет, гипертиреоз, гиперкортицизм); тяжелый эмоциональный стресс; обезвоживание, белковое голодание, лучевая болезнь; гиповитаминозы А, С, В 1 , В 2 , В 6 , РР, дефицит фолиевой кислоты. В механизме усиленного распада белков при многих из перечисленных состояний лежит повышенная продукция катаболических гормонов.
Следствием отрицательного азотистого баланса являются дистрофические изменения в органах, похудание, в детском возрасте - задержка роста и умственного развития.
Синтез белков происходит в организме непрерывно на протяжении всей жизни, но наиболее интенсивно совершается в период внутриутробного развития, в детском и юношеском возрасте.
Различают следующие виды синтеза белка в зависимости от его назначения:
регенерационный -связан с процессами физиологической и репаративной регенерации;
синтез роста -сопровождается увеличением массы и размеров тела;
стабилизирующий -связан с возмещением структурных белков, утраченных в процессе диссимиляции, способствует поддержанию структурной целостности организма;
функциональный -связан со специфической деятельностью различных органов (синтез гемоглобина, белков плазмы крови, антител, гормонов и ферментов).
Причины нарушения синтеза белка:
Отсутствие достаточного количества аминокислот;
Дефицит энергии в клетках;
Расстройства нейроэндокринной регуляции;
Нарушение процессов транскрипции или трансляции информации о структуре того или иного белка, закодированной в геноме клетки.
Наиболее частой причиной нарушения синтеза белка является недостаток аминокислот в организме вследствие:
1) расстройств пищеварения и всасывания;
2) пониженного содержания белка в пище;
3) питания неполноценными белками, в которых отсутствуют или имеются в незначительном количестве незаменимые аминокислоты, не синтезирующиеся в организме.
Полный набор незаменимых аминокислот имеется в большинстве белков животного происхождения, тогда как растительные белки могут не содержать некоторые из них или содержат недостаточно (в белках кукурузы мало триптофана). Недостаток в организме хотя бы одной из незаменимых аминокислот (табл. 1) ведет к снижению синтеза того или иного белка даже при изобилии остальных.
Таблица 1. Проявления дефицита незаменимых аминокислот.
|
Гистидин |
Дерматит, анемия, снижение продукции гистамина, ухудшение умственной деятельности |
|
Изолейцин |
Поражение почек, щитовидной железы, анемия, гипопротеинемия |
|
Поражение почек, щитовидной железы, гипопротеинемия |
|
|
Метионин (с цистеином) |
Ожирение, некрозы печени, ускорение атерогенеза, надпочечниковая недостаточность, геморрагии почек, дефицит холина и адреналина |
|
Анемия, миодистрофия, остеопороз, поражение печени и легких, головная боль, повышенная чувствительность к шуму |
|
|
Фенилаланин с тирозином |
Гипотиреоз, недостаточность мозгового вещества надпочечников |
|
Нарушение сперматогенеза, цикла мочевины |
|
|
Триптофан |
Пеллагра, катаракта, помутнение роговицы, анемия, облысение, гипопротеинемия, атрофия семенников, рассасывание плода |
|
Расстройство координации движений и гиперстезии |
|
|
Отеки и падение массы тела |
Дефицит заменимых аминокислот в пище реже приводит к понижению синтеза белка, так как они могут образовываться в организме из кетокислот, являющихся продуктами метаболизма углеводов, жиров и белков.
Преферанская Нина Германовна
Доцент кафедры фармакологии фармфакультета Первого МГМУ им. И.М. Сеченова
Антибиотики оказывают в основном бактериостатическое действие, исключение составляют аминогликозиды, оказывающие бактерицидный эффект и препараты, применяемые в больших дозах. Эти лекарственные средства обладают широким спектром антимикробного действия и часто применяются в клинической практике, особенно они незаменимы в специфической терапии таких редких инфекций, как бартонеллез, бруцеллез, криптоспоридиоз, муковисцидоз, токсоплазмоз, туляремия, туберкулез, сибирская язва, холера, чума и др.
Часть I. Макролиды
Макролиды представляют собой класс антибиотиков, которые содержат в молекуле макроциклическое лактонное кольцо, связанное с углеводными остатками аминосахаров. В зависимости от числа атомов углерода, составляющих кольцо, выделяют 14-членные, 15-членные и 16-членные макролиды. Из всех существующих антибиотиков, макролиды зарекомендовали себя как высокоэффективные и наиболее безопасные химиотерапевтические средства. Макролиды делятся на две группы: природные и полусинтетические.
Антимикробный эффект макролидов обусловлен нарушением синтеза белка на рибосомах микробной клетки. Макролиды обратимо связываются с различными доменами каталитического пептил-трансферазного центра 50S -субъединицы рибосом и ингибируют процессы транслокации и транспептидации пептидов, что приводит к прекращению сборки белковой молекулы и замедляет способность микроорганизмов к делению, размножению. В зависимости от вида микроорганизма и концентрации препарата оказывают дозозависимый эффект, проявляя при этом бактериостатическое действие, в больших дозах и на некоторые штаммы микроорганизмов - бактерицидное. Антимикробный спектр действия весьма близок к группе природных пенициллинов.
Макролиды обладают липофильными свойствами, быстро всасываются в ЖКТ, создают высокие тканевые и внутриклеточные концентрации, распределяясь во многих тканях и секретах, плохо задерживаются во внеклеточных жидкостях, не проникают через ГЭБ. Их действие проявляется в основном на стадии размножения. Они высокоэффективны только в отношении активно делящихся микроорганизмов, поэтому хорошо зарекомендовали себя при лечении острого периода заболевания и малоактивны или практически не оказывают действия на вялотекущие процессы.
Обладают повышенной активностью в отношении грам «+» кокков и внутриклеточных возбудителей (хламидий, микоплазм, легионелл), подавляют развитие грамотрицательных кокков, палочки дифтерии, возбудителей бруцеллеза, амебной дизентерии. На грам «-» микроорганизмы семейства Enterobacteriaceae P . aeruginosa и грам «-» анаэробы резистентны. Псевдомонады и ацинетобактеры обладают природной устойчивостью ко всем макролидам. Резистентность микроорганизмов к этой группе препаратов связана с изменением структуры рецепторов на 50S -субъединицах рибосом, что приводит к нарушению связывания антибиотика с рибосомами. У макролидов, линкозамидов и фениколов связывание с 50S -субъединицей рибосом происходит на различных участках, это обусловливает отсутствие перекрестной резистентности. Особенностью антимикробного действия макролидов является бактериостатическое действие в отношении тех форм бактерий, которые устойчивы к таким широко применяемым группам, как пенициллины, стрептомицины, тетрациклины.
Макролиды применяют при инфекциях нижних дыхательных путей, включая атипичные формы, обострение хронического бронхита и внебольничную пневмонию. Их назначают при инфекциях верхних дыхательных путей (синуситах, отитах, фарингитах, тонзиллитах), инфекциях полости рта, мягких тканей, кожи, инфицированных угрях и урогенитальных инфекциях. Показаниями для их применения является профилактика и лечение микобактериоза, профилактика ревматической лихорадки, эндокардита, с целью эрадикации H . pylori (кларитромицин ). Иммуномодулирующие свойства макролидов используют при панбронхонхиолите (кларитромицин, рокситромицин ) и муковисцидозе (азитромицин ).
Основные побочные эффекты при применении макролидов - желудочно-кишечные нарушения, риск которых не превышает 5-8%. В редких случаях развиваются аллергические реакции 2-3% (кожная сыпь, отечность лица, шеи, стоп, анафилактический шок), реже холестатический гепатит и псевдомембранозный колит. Наименьшая кратность введения макролидов, улучшенные фармакокинетические показатели не требуют коррекции доз при почечной недостаточности и хорошо переносятся больными. Большинство макролидов (особенно эритромицин и кларитромицин) являются мощными ингибиторами цитохрома Р-450 (CYP 3A 4, CYP3A5, CYP3A7, CYP 1A 2), поэтому на фоне их применения нарушается биотрансформация и повышается максимальная концентрация в крови совместно применяемых лекарств. Это особенно важно учитывать при применении Варфарина, Циклоспорина, Теофиллина, Дигоксина, Карбамазепина и др., которые метаболизируются в печени. Их сочетанный прием может вызвать наиболее опасные осложнения (нарушение ритма сердца, удлинение интервала Q -T , развитие ишемии конечностей и гангрены). Не подвергаются окислению цитохромом Р-450 спирамицин и азитромицин. В организме макролиды подвергаются энтерогепатической рециркуляции, экскретируются главным образом с желчью и только 5-10% препарата выводится почками.
Эритромицин (Erytromycinum) продуцируется почвенными актиномицетами (лучистыми грибами), из культуральной жидкости которых и был выделен в 1952 г. Из желудочно-кишечного тракта всасывается хорошо. В кислой среде желудка частично разрушается, поэтому вводить эритромицин следует в таблетках, покрытых кислоторезистентным покрытием, которое растворяется только в кишечнике. Препарат легко проникает в различные ткани, в т.ч. преодолевает плацентарный барьер. В ткани мозга в обычных условиях не поступает. После однократного приема внутрь максимальная концентрация в крови достигается через 2 часа. У эритромицина биодоступность составляет 2-3 часа, поэтому для поддержания терапевтического уровня в крови его следует вводить 4 раза в сутки. Высшие дозы внутрь: разовая - 0,5 г, суточная - 2 г. Выделяется с фекалиями и, частично, с мочой. Эритромицин в таблетках наиболее широко используется для лечения пневмоний, бронхитов различной этиологии, скарлатины, ангины, гнойных отитов, дифтерии, раневых инфекций. Препарат применяют при тяжелом течении инфекционного заболевания, для лечения коклюша, дифтерии. При конъюнктивите новорожденных вводят внутривенно, разовую дозу разводят в 250 мл изотонического раствора натрия хлорида, вводят медленно в течение часа. При гастропарезах эритромицин дозозависимо вызывает стимуляцию моторики желудка, увеличивает амплитуду сокращений привратника и улучшает антрально-дуоденальную координацию. Местно применяют в виде мази и раствора для наружного применения для лечения гнойно-воспалительных заболеваний кожи, инфицированных ран, трофических язв, пролежней и ожогов II -III степени. К эритромицину быстро развивается устойчивость микроорганизмов, препарат малотоксичен и редко вызывает побочные явления. Иногда возникают диспепсические нарушения (тошнота, рвота), аллергические реакции. Значительно снижается биодоступность при приеме эритромицина во время еды или после, т.к. пища уменьшает концентрацию этого антибиотика в крови более чем в 2 раза. Выпускается в тб., покр. обол. 100 и 250 мг; мазь глазная 10 г (в 1 г 10 000 ЕД); мазь для наружного и местного применения 15 мг - 10 тыс. ЕД/г. Суппозитории для детей по 0,05 г и 0,1 г. Порошок для инъекций по 0,05, 0,1 и 0,2 г и гранулы для суспензии по 0,125 г и 0,2 г во флаконах по 5 мл.
Различают следующие виды синтеза белка в зависимости от его назначения:
регенерационный, связанный с процессами физиологической и репаративной регенерации;
синтез роста, сопровождающийся увеличением массы и размеров тела;
стабилизирующий, связанный с возмещением структурных белков, утраченных в процессе диссимиляции, способствующий поддержанию структурной целостности организма;
функциональный, связанный со специфической деятельностью различных органов (синтез гемоглобина, белков плазмы крови, антител, гормонов и ферментов).
Причинами нарушения синтеза белка являются:
Отсутствие достаточного количества аминокислот;
Дефицит энергии в клетках;
Расстройства нейроэндокринной регуляции;
Нарушение процессов транскрипции или трансляции информации о структуре того или иного белка, закодированной в геноме клетки.
Наиболее частой причиной нарушения синтеза белка является недостаток аминокислот в организме вследствие:
1) расстройств пищеварения и всасывания;
2) пониженного содержания белка в пище;
3) питания неполноценными белками, в которых отсутствуют или имеются в незначительном количестве незаменимые аминокислоты, не синтезирующиеся в организме (табл. 12-7).
Полный набор незаменимых аминокислот имеется в большинстве белков животного происхождения, тогда как растительные белки могут не содержать некоторые из них или содержат недостаточно (например, в белках кукурузы мало триптофана). Недостаток в организме хотя бы одной из незаменимых аминокислот (табл. 12-8) ведет к снижению синтеза того или иного белка даже при изобилии остальных.
Таблица 12-7. Незаменимые для человека аминокислоты (по И.П. Ашмарину, Е.П. Каразеевой, 1997)
Таблица 12-8. Проявления дефицита незаменимых аминокислот
| Гистидин | Дерматит, анемия, снижение продукции гистамина, ухудшение умственной деятельности |
| Изолейцин | Поражение почек, щитовидной железы, анемия, гипопротеинемия |
| Лейцин | Поражение почек, щитовидной железы, гипопротеинемия |
| Метионин (с цистеином) | Ожирение, некрозы печени, ускорение атерогенеза, надпочечниковая недостаточность, геморрагии почек, дефицит холина и адреналина |
| Лизин | Анемия, миодистрофия, остеопороз, поражение печени и легких, головная боль, повышенная чувствительность к шуму |
| Фенилаланин с тирозином | Гипотиреоз, недостаточность мозгового вещества надпочечников |
| Аргинин | Нарушение сперматогенеза, цикла мочевины |
Окончание табл. 12-8
Дефицит заменимых аминокислот в пище реже приводит к понижению синтеза белка, так как они могут образовываться в организме из кетокислот, являющихся продуктами метаболизма углеводов, жиров и белков.
Недостаток кетокислот возникает при сахарном диабете, нарушении процессов дезаминирования и трансаминирования аминокислот (гиповитаминоз В 6).
Недостаток источников энергии имеет место при гипоксии, действии разобщающих факторов, сахарном диабете, гиповитаминозе В 1 , дефиците никотиновой кислоты и др. Синтез белка - энергозависимый процесс. Энергия макроэргов АТФ и ГТФ необходима для активации аминокислот и образования пептидных связей (21,9 кал на каждую пептидную связь).
Расстройства нейроэндокринной регуляции синтеза и расщепления белка. Нервная система оказывает на белковый обмен прямое и косвенное действие. При выпадении нервных влияний возникает расстройство трофики клетки 1 . Нарушения нервной трофики являются важным звеном патогенеза любого заболевания. Денервация тканей вызывает: прекращение их стимуляции вследствие нарушения выделения нейромедиаторов; нарушение секреции или действия комедиаторов, обеспечивающих регуляцию рецепторных, мембранных и метаболических процессов; нарушение выделения и действия трофогенов 2 . Подтверждением прямого трофического
1 Комплекс процессов, обеспечивающих жизнедеятельность клетки и поддержание генетически заложенных свойств. Нервные волокна регулируют в иннервируемых тканях не только кровообращение, но также метаболические, энергетические и пластические процессы в соответствии с текущими потребностями организма.
2 Трофогены - вещества преимущественно белковой природы, способствующие росту, дифференцировке и жизнедеятельности клеток, а также сохранению их гомеостаза. Они образуются в клетках периферических органов, в плазме крови; в нейронах, откуда поступают при помощи аксонального транспорта в иннервируемые ткани; в роли трофогенов могут выступать и анаболические гормоны.
влияния нервной системы на метаболизм белков в клетках является развитие атрофических и дистрофических изменений в денервированных тканях. Установлено, что в денервированных тканях процесс распада белка превалирует над синтезом. Косвенное влияние нервной системы на белковый обмен осуществляется путем изменения функции эндокринных желез.
Действие гормонов может быть анаболическим (усиливающим синтез белка) и катаболическим (повышающим распад белка в тканях).
Синтез белка увеличивается под действием:
Инсулина (обеспечивает активный транспорт в клетки многих аминокислот - особенно валина, лейцина, изолейцина; повышает скорость транскрипции ДНК в ядре; стимулирует сборку рибосом и трансляцию; тормозит использование аминокислот в глюконеогенезе, усиливает митотическую активность инсулинзависимых тканей, повышая синтез ДНК и РНК);
Соматотропного гормона (СТГ; ростовой эффект опосредуют соматомедины, вырабатываемые под его влиянием в печени). Другое название соматомединов - инсулиноподобные ростовые факторы - появилось в связи с их способностью снижать уровень глюкозы в крови. Основной из них - соматомедин С, который во всех клетках тела повышает скорость синтеза белка. Так стимулируется образование хрящевой и мышечной ткани. В хондроцитах имеются рецепторы и к самому гормону роста, что доказывает его прямое влияние на хрящевую и костную ткань;
Тиреоидных гормонов в физиологических дозах: трийодтиронин, связываясь с рецепторами в ядре клетки, действует на геном и вызывает усиление транскрипции и трансляции. Вследствие этого стимулируется синтез белка во всех клетках тела. Кроме того, тиреоидные гормоны стимулируют действие
Половых гормонов, оказывающих СТГ-зависимый анаболический эффект на синтез белка; андрогены стимулируют образование белков в мужских половых органах, мышцах, скелете, коже и ее производных, в меньшей степени - в почках и мозгу; действие эстрогенов направлено в основном на молочные железы и женские половые органы. Следует отметить, что анаболический эффект половых гормонов не касается синтеза белка в печени.
Распад белка повышается под влиянием:
Тиреоидных гормонов при повышенной их продукции (гипертиреоз);
Глюкагона (уменьшает поглощение аминокислот и повышает распад белков в мышцах; в печени активирует протеолиз, а также стимулирует глюконеогенез и кетогенез из аминокислот; тормозит анаболический эффект СТГ);
Катехоламинов (способствуют распаду мышечных белков с мобилизацией аминокислот и использованием их печенью);
Глюкокортикоидов (усиливают синтез белков и нуклеиновых кислот в печени и повышают распад белков в мышцах, коже, костях, лимфоидной и жировой ткани с высвобождением аминокислот и вовлечением их в глюконеогенез. Кроме того, они угнетают транспорт аминокислот в мышечные клетки, снижая синтез белка).
Анаболическое действие гормонов осуществляется в основном путем активации определенных генов и усилением образования различных видов РНК (информационная, транспортная, рибосомальная), что ускоряет синтез белков; механизм катаболического действия гормонов связан с повышением активности тканевых протеиназ.
Снижение синтеза гормонов анаболического действия, таких как СТГ и тиреоидные гормоны, в детском возрасте ведет к задержке роста.
Инактивацию тех или иных факторов, участвующих в биосинтезе белка, могут вызвать некоторые лекарственные препараты (например, антибиотики) и микробные токсины. Известно, что дифтерийный токсин тормозит присоединение аминокислот к синтезируемой полипептидной цепи; этот эффект устраняется анатоксином.
Стимулирующее или угнетающее действие на синтез белка могут оказать изменения концентрации различных ионов (прежде всего Mg 2 +), уменьшение или увеличение ионной силы.