La digestion des glucides commence. Biochimie de puissance et de digestion. Digestion et aspiration de protéines, de graisses, de glucides. Mécanisme de la digestion de protéines complexes
La digestion d'amidon (et glycogène) commence l'amylase salive.
Amilaza Salive est une amylase. Sous l'influence de cette enzyme, les premières phases de l'effondrement de l'amidon (ou du glycogène) se produisent avec la formation de dextrines (la maltose est formée en une petite quantité). La digestion de l'amidon ou du glycogène dans la cavité buccale commence juste. La nourriture, plus ou moins mélangée à la salive, avale et passe dans l'estomac.
Le jus de gastrie lui-même ne contient pas d'enzymes qui divisaient des glucides complexes. Dans l'estomac, l'action A-amyl ASE Salive cesse, car le contenu gastrique a une réaction fortement acide (pH 1.5-2.5). Cependant, dans les couches plus profondes de la masse alimentaire, où le jus gastrique ne pénètre pas immédiatement, l'action de l'amylase salivaire continue pendant un certain temps et le scission des polysaccharides survient à la formation de dextrines et de maltose. La phase la plus importante de l'effondrement de l'amidon (et du glycogène) coule dans un duodénaliste sous l'action de la-amylase du pancréas. Ici, pH augmente à des valeurs approximativement neutres, et dans ces conditions, une amylase de jus pancréatique a une activité presque maximale. Cette enzyme termine le travail démarré par une amylase salivaire et complète la transformation de l'amidon et du glycogène en maltose.
Ainsi, la division de l'amidon et du glycogène à la maltose survient dans l'intestin sous l'action de trois enzymes - une amylase pancréatique, amylo-1,6-glucosidase et oligo-1,6-glucosidase.
Le maltose formé n'est qu'un produit temporaire, car il est rapidement hydrolysé sous l'influence de l'enzyme de la maltase (alcohukosidase) en deux molécules de glucose. Le jus d'intestinal contient également du saccharose actif, sous l'influence de laquelle le glucose et le fructose sont formés de saccharose. Le lactose, qui n'est contenu que dans le lait, sous l'action de la lactase du jus d'intestin est divisé en glucose et en galactose. En fin de compte, les glucides se désintègrent dans les composants de leurs monosaccharides (principalement du glucose, du fructose et du galactose), qui sont absorbés par la paroi intestinale, puis tombent dans le sang.
Le taux d'absorption des monosaccharides individuels est nettement différent, bien que le poids moléculaire de toute hexose soit identique et que seuls les pentoses diffèrent légèrement à cet égard.
Le glucose et le galactose sont absorbés plus rapidement que les autres monosaccharides.
Plus de 90% des monosaccharides (principalement du glucose) à travers les capillaires des villages intestinaux tombent dans le sang et avec un flux sanguin à travers une veine de portail sont principalement livrés au foie. Le reste du monosaccharide vient le long des chemins lymphatiques dans le système veineux.
Dans le foie, une partie importante du glucose a été convertie en glycogène, qui est reportée dans des cellules hépatiques sous forme de particularité, visible au microscope de blocs brillants.
En raison de la capacité de déposer du glycogène (principalement dans le foie et des muscles et dans une moindre mesure dans d'autres organes et tissus), les conditions d'accumulation dans la norme de certaines réserves de glucides sont créées. Avec une augmentation des coûts énergétiques dans le corps, à la suite de l'excitation du CNS, la décomposition du glycogène et la formation de glucose (glucugénèse) augmente généralement.
En plus de la transmission directe d'impulsions nerveuses aux organes et de tissus efficaces, la fonction de la rangée de la glande de sécrétion interne (couche cérébrale des glandes surrénales, glande thyroïde, glande hypophysaire, etc.) augmente, qui est activée par le glycogène, Principalement dans le foie et les muscles, augmente la fonction du CNS. Le résultat de l'adrénaline consiste à accélérer la transformation du glycogène dans le glucose.
On sait que Phosphorusis est un rôle clé dans la mobilisation des polysaccharides. La phosphorylase traduit des polysaccharides (en particulier, le glycogène) de la forme de rechange en une forme métaboliquement active; En présence de phosphorylase, le glycogène se désintègre avec la formation d'ester phosphorique glucose (glucose-1-phosphate) sans division antérieure sur de grands fragments de la molécule de polysaccharide.
La réaction catalysée par la phosphorylase, en général, ressemble à ceci:
Dans cette réaction (C 6 Hi 0 o5) N, cela signifie une chaîne de polysaccharide de glycogène et (échec10 5) P_1 - la même, une chaîne, mais raccourcie à un résidu de glycémie.
On peut supposer que la préservation de la concentration de la constance du sucre dans le sang est principalement le résultat du flux simultané de deux procédés: le flux de glucose dans le sang du foie et de la consommation du sang avec des tissus, où il est utilisé principalement comme matériau énergétique.
Dans les tissus (y compris dans le foie), il y a deux façons principales de la carie du glucose: un chemin anaérobique, qui est en l'absence d'oxygène et d'un chemin aérobique, pour la mise en oeuvre de quel oxygène est nécessaire.
Glycoliz (de GREC. Glycus est doux et lyse - dissolution, décomposition) - un processus complexe enzymatique de transformation du glucose qui coule dans des tissus humains et des animaux sans consommation d'oxygène. Le produit final de glycolyse est l'acide lactique. Dans le processus de glycolyse, ATP est également formé. L'équation totale de la glycolyse peut être décrite comme suit:
Dans des conditions anaérobies, Glycoliz est le seul processus dans une énergie d'alimentation corporelle animale. Il est dû au processus de glycolyse du corps humain et de l'animal, une certaine période peut effectuer un certain nombre de fonctions physiologiques dans des conditions de carence en oxygène. Dans les cas où Glyicoliz coule en présence d'oxygène, ils parlent de glycolisation aérobie.
La valeur biologique du processus de glycolyse est principalement de former la riche énergie des composés phosphoriques.
La fermentation de l'alcool est réalisée par des organismes dits ressemblant à des levures, ainsi que certains des champignons de moule. La réaction totale de la fermentation de l'alcool peut être écrite comme suit:
Selon son mécanisme, la fermentation de l'alcool est extrêmement proche de Glycoliz. La divergence ne commence qu'après la phase de la formation d'acide peyrogradique. Dans l'hydrolyse de l'acide épluchée, la participation de l'enzyme lactate déshydrogène et de coenzyme NADH 2 est réduite dans l'acide lait. Avec une fermentation alcoolique, cette étape finale est remplacée par deux autres réactions enzymatiques - pyruvatdecarboxylase et alcoolique et alcoolichydrogénase.
Les produits finis de la fermentation de l'alcool sont l'alcool éthylique et C0 2 et non de l'acide lactique, comme dans la glycolyse.
Gloundogenèse - Synthèse de glucose à partir de produits non fiables. Ces produits ou métabolites sont principalement des acides laitiers et peusyrogradiques, appelés acides aminés glycogéniques et un certain nombre d'autres connexions. En d'autres termes, les prédécesseurs du glucose de la glyconèse peuvent être un pyruvate ou l'un des produits intermédiaires du cycle d'acide tricarbonique. Les vertébrés intensément la glukegenèse s'écoule dans les cellules foie et rénale (substance corticale).
La plupart des étapes de la glyconèse sont un appel des réactions de glycolyse.
Les poissons, comme des vertébrés supérieurs, ne sont pas capables de la biosynthèse primaire des glucides, de sorte que la principale source de glucides est la nourriture pour eux, principalement d'origine végétale.
Dans la nutrition du poisson pacifique, les glucides des aliments planifiques sont la principale source d'énergie, avec leur désavantage, le corps est obligé d'utiliser une partie importante de la protéine d'alimentation pour couvrir les besoins énergétiques, ce qui réduit l'efficacité de l'alimentation et des conduites à une diminution des niveaux de productivité.
Les glucides sont divisés en trois classes: monosaccharides, oligosaccharides, polysaccharides. Dans les pinces des monosaccharides, des hexoses et des pentoses (glucose, fructose, mannose, galactose, ribose, arabinose) sont principalement trouvés. Les oligosaccharides sont plus souvent représentés par la maltose, le saccharose, le tréhalose et la vttobiose en tant que produit de la transformation intermédiaire de fibres. Les polysaccharides alimentaires peuvent être divisés en deux groupes: aliments structurels et universels. Les polysaccharides structurels ne sont généralement pas digérés par des vertébrés ni digéré avec une microflore intestinale. Ceux-ci incluent la cellulose, la lignine, le penotosan, les mannans. Les polysaccharides alimentaires universels sont représentés par le glycogène et l'amidon.
Les animaux et les poissons absorbent les glucides uniquement sous forme de monosaccharides, de sorte que les oligosaccharides et les polysaccharides dans les tractus digestifs sont soumis à une hydrolyse enzymatique aux monosaccharides. L'assimilation des glucides par le poisson est d'environ 50 à 60% et dépend de la complexité de leur structure. Par exemple, dans la truite, les glucides sont absorbés par 40%, y compris le glucose - de 100%, de la maltose - de 90%, du saccharose - de 70%, du lactose - de 60%, de l'amidon cru - de 40%, Vareth - de 60% .
Chez l'homme et les animaux supérieurs, la digestion des glucides commence dans la cavité buccale, où les aliments sont soumis à un traitement mécanique (mastication) et chimique sous l'action des enzymes de salive plutôt actifs - Amylases et Fatties.
Le poisson n'a pas de glandes salivaires. Certaines espèces de poissons ont des dents pharyngées et une plaque de palais, avec l'aide de laquelle la nourriture est partiellement partagée et mouillée par le mucus, les membranes muqueuses sécrétées et l'œsophage. Dans la composition du mucus, l'amylase et le maltaz sont trouvés. Dans des poissons prédateurs, ces enzymes sont inactives et ne jouent pas un rôle important dans la digestion. Les poissons néhellulaires, tels que la carpe, l'amylase et la maltaz, sont assez activement impliqués dans le pré-traitement de la nourriture. Avaler des aliments à travers un œsophage court tombe dans l'estomac, dans un mauvais poisson grossier - à l'avant, une partie expansée de l'intestin.
Digestion des glucides dans l'estomac. Dans le sang chaud, en raison du manque d'activité ou de faible activité d'enzymes amylolytiques dans le jus de gastrie, la digestion des glucides dans l'estomac est pratiquement absente. Dans le poisson (anguille, perche de brochet, Stavride, truite arc-en-ciel, Yolkobostik) dans le jus gastrique, les enzymes de la classe d'hydrolyses, glycosidases - amylase, chitinase, lysozyme, hyaluronidase hydrolyse, ont été détectées.
La plupart des glycosidases présentent une activité maximale à pH 6.0-7.5. La réaction acide du jus gastrique (pH 0,8 à 4,0) ne permettra pas de montrer l'activité d'amylase et de hyaluronidase, tout en maintenant la possibilité de participer à la digestion de la chithinase et de la lizozyme.
HITTINASE (PH Optimum 4.6-4.0) divise la chitine à la chiobiose du disaccharide et en partie avant son monomère structural N-acétyl-glucosamine:
CH2OH CH2OH CH2ON
chitinaza
Il est sur oh n o n n n2o
molécule de Hortin
Ch2-oh ch2-oh ch2-il
m Il n o oh n + x
Il oh il il
N NH-CO-CH3 N NH-CO-CH3 N N NH-CO-CH3
hitobiosis N-acylglyucosamine
HITIN - Un représentant des mucopolysaccharides est la principale composante des tissus couvrant des arthropodes, où il est situé dans le complexe avec des protéines et des sels minéraux. Le rôle de la chithinase consiste en hydrolyse des liens glycosidifiques de chitine, qui contribue à la destruction de l'endosquelette d'arthropodes. En effectuant ce travail, la chitinase contribue aux processus de macéagage (privation de structure, de décharge) aliments non transformés mécaniquement et le rend ainsi facilement accessible à d'autres enzymes. L'activité de la chitinase est petite et l'assimilation complète des tissus couvrant des insectes, des crustacés, les coquilles des œufs Artemy ne se produisent pas. Les produits d'hydrolyse formés de la chitine ne sont pas présentés pour le corps de grande valeur nutritionnelle et sont presque complètement dérivés du corps.
Dans le jus gastrique, une enzyme de lysozyme très active, la clivage de l'acide volatil, qui est incluse dans les coquilles de polysaccharide de nombreux micro-organismes à la n-acétylglucosamine est découverte. Détruire des coquilles cellulaires de microorganismes, Lysozyme contribue à la pénétration d'autres enzymes digestives à l'intérieur de la cellule, ce qui est important pour l'alimentation du poisson avec le zooplancton.
L'acide chlorhydrique présent dans le jus de gastrie contribue à gonflement et en alléaline des coquilles de cellules végétales et prépare ainsi des morceaux de glucides de nourriture à une nouvelle hydrolyse enzymatique.
Digestion des glucides dans l'intestin. Les glucides de l'alimentation sont presque inchangés de l'estomac dans une fine division de l'intestin. Dans des poissons grossiers, des glucides à travers l'œsophage court tombent immédiatement dans l'intestin. Dans la lumière intestinale, les jus d'intestinal et pancréatiques sont versés, dans le cadre desquels sont détectés jusqu'à 22 enzymes impliquées dans la digestion des protéines, des lipides, des glucides. Dans les poissons, le jus d'intestinal est mis en évidence par des cellules épithéliales de la membrane muqueuse de tous les départements intestinaux. La partie dense du jus d'intestinal est principalement représentée par des cellules épithéliales rejetées, qui contiennent la majeure partie des enzymes digestives et servent de source d'énergie endogène, compensant une admission insuffisante aux substances organiques alimentaires. La partie liquide du jus d'intestinal (eau et électrolytes) contribue à la dissolution de la teneur intestinale et à la création d'un milieu alcalin, la plus optimale pour les enzymes de jus d'intestin et de pancréas.
Dans le poisson, la principale digestion des substances alimentaires, y compris des glucides, est due aux enzymes allouées par le fer pancréatique. Le fer à repasser pancréatique peut ne pas avoir une localisation stricte et mettre en évidence du jus de franchise à travers un conduit indépendant ou avec la bile. Ceci est un liquide incolore faiblement alcalin (pH 7,3-8,7). Les enzymes des jus de fruits intestinaux et pancréatiques présentent une activité maximale dans le pH de 6,0-7,5. Dans le poisson gastrique, le pH de teneur intestinale est de 6,4-7,3, impolitesse - 7.0-8.6. Les valeurs de réaction nécessaires du milieu sont obtenues par la présence de bicarbonate et de mucus des canaux intestinaux. Les enzymes impliquées dans l'hydrolyse des glucides sont représentées par des glucosidases (glucides), dont les amylases (- - - amylases), Maltaz, sucre, triagelaza, Phospotase. Certains poissons détectés dans une petite quantité de lactase.
L'hydrolyse des polysaccharides et de l'amidon glycogène se produit avec la participation de quatre types d'amylases: -amilases, -amilases, -amilases et glucoamylase; - et -amilases sont effectués l'hydrolyse de l'amidon et du glycogène principalement dans (1-4) - relations avant le disaccharide de maltose, le logiciel de la glucoamylase (1-6) - les connexions au glucose, -amilaise (en réalité l'enzyme intestin) efface régulièrement les restes de glucose de l'oligo et des polysaccharides. À la suite de l'action des amylases, des produits intermédiaires d'hydrolyse de l'amidon - dextrine (C6H10O5) x sont formés. En fonction de la valeur des résidus de chaînes amylosiques, d'amylo, érythro-ahro et de maltododextrines sont isolés. Dans la formation de ce dernier, l'enzyme de la maltaza est incluse dans le travail et les hydrolyses maltose à deux molécules de glucose. Selon le même schéma, l'hydrolyse des flux de glycogène:
Diagramme d'hydrolyse de l'amidon (glycogène)
CH2OH CH2OH CH2ON
N n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n n
Il n oh h h h + n h2o
H oh n h oh
fragment de la molécule d'amidon (glycogène) (C6H10O5) N
CH2OH CH2OH CH2ON
amylase nn nn maltas
Il n + xn2o il n o n n2o
H oh oh h oh oh oh oh
dextrines (amilo, érythro-, maltose
ahro-, maltodextrines)
D-glucose
Des oligases ont été trouvées dans les intestins du poisson: sucre (invertase), lactase (galactosidase) et triagelaza. À la digestion de Sacraisise et de poisson lactase, ils ne jouent pas un tel rôle au sang chaud, il y en a peu d'entre eux et ils sont petits. Les sacraises de carpes n'ont pas été détectées. Le clivage Skharroxian peut être effectué par une maltase plus active (-glycosidase).
La liaison glycosidasidale avec la participation de la maltazie vient du côté du résidu de glucose, la Sakharaza exerce une pause de
Fructose:
Schéma d'hydrolyse du saccharose
CN2ON CN2ON N.
N Sakharaza
Il est à propos de CN2ON (Maltaza)
H il est n + h2o
CN2ON CN2ON N.
Il n + h il
Il il est sn2on
D-glucose, D-fructose
Depuis les oligas, la triaglaza la plus active, scission du désaccharide à la piste:
Schéma d'hydrolyse de la tegalose
CH2OH CH2ON CH2-HE
Nn n n triagarz n n n
Il n n n n n n n n n n
Lui lui-même il
H h h h il
tREGALOZA, D-GLUCOSE
Dans certains types d'algues, la teneur en tréhalose peut atteindre 10-15% de la matière sèche.
Dans les poissons herbivants, le nombre et l'activité des enzymes amylolytiques sont plus élevés que ceux de prédateur. Par exemple, la carpe amylase est 1000 fois plus active que le brochet. Le poisson diffère fortement entre eux selon l'activité glycolithique de l'intestin, c'est-à-dire par la quantité d'amylase et de glucosidases isolés par des glandes digestives. Les polysaccharides sont bien digérés avec un tel poisson végétatif comme une carpe épaisse, Cupidon, Tiliapia. Les carpes assimilent l'amidon de manière significative. Leur nourriture ne doit pas contenir plus de 15 à 20% d'amidon. Avec une teneur excessive de celui-ci dans le régime alimentaire, le trouble de la digestion est observé et en conséquence, la croissance du poisson est fortement ralentissée. L'utilisation de régimes de protéines à long terme dans les changements de pêche à long terme change la réaction de la teneur intestinale de la teneur intestinale du côté acide et réduit ainsi l'activité des enzymes amylolytiques, augmentant ainsi l'activité des enzymes protéolytiques. En même temps, il y a une diminution de la part des enzymes amylolytiques dans les jus digestifs.
Aspiration de glucides. Dans le poisson, l'absorption principale des substances alimentaires survient dans l'intestin.
Actuellement, il a été démontré de manière fiable que la phase finale de l'hydrolyse des biopolymères alimentaires se produit à la surface de la membrane de microphones (digestion à membrane) et est réalisée par ex -dolazes, divisant de petites molécules d'oligosaccharide, disaccharides des monosaccharides - Produits pour le transport et aspiration. Les monosaccharides formés sans dispersion dans le milieu aqueux sont absorbés par la muqueuse intestinale.
La succion peut être effectuée de plusieurs manières: au moyen d'une diffusion, de la convection (Osmotic), un transport spécifique (passif ou actif), par pinocytose.
La pinocytose chez les organismes adultes ne joue pas un rôle pratiquement aucun rôle, car le rayon de l'autorisation de membranes (0,4 à 0,6 nm) ne permet pas de pénétrer de grandes molécules à l'intérieur des cellules de la membrane muqueuse.
Le chemin de diffusion doit être symétrique, c'est-à-dire avec le même gradient de la concentration de la substance des ruisseaux de la lumière intestinale dans le sang et dans la direction opposée doit être égale. En d'autres termes, par diffusion de transferts de sucre au sang à des concentrations élevées dans leur intestinal.
Le transport actif a la plus grande importance dans le processus d'aspiration. Dans ce cas, les monosaccharides sont absorbés par la participation de complexes porteurs spécialisés, fournissant le transfert d'une substance à travers la membrane apicale contre le gradient de concentration. Le nouveau chemin des sucres des cellules à travers la membrane épithélocyte basale au sang est effectué selon le gradient de concentration.
Dans le poisson, l'hexose est absorbé plus rapidement que les pentoses. Par exemple, Linda est plus rapide en glucose, puis galactose, fructose et xylose. Les pikes ont une séquence autre: galactose, glucose, arabinose, xylose, fructose. Il a été établi que les concentrations optimales de glucose offrant le taux d'aspiration maximale dans l'intestin grêle de poisson sont nettement inférieurs à celles des vertébrés les plus élevés et fluctuant dans la plage de 40 à 50%. Pendant l'alimentation d'une carpe, les aliments concentrés sont mieux absorbés dans l'intestin des acides uroniques en tant que produits d'oxydation monosaccharide. Contrairement à la galactose, l'absorption de mannose et de xylose se produit lentement. Tous les sucres n'ont pas la capacité de transport activement, et cela dépend de la configuration des sucres, c'est-à-dire sur lequel les stéréoisomères sont absorbés. La d-glucose peut être absorbée contre un gradient de 20 fois et la l-glucose ne diffuse que passivement et également étendue des deux côtés de la membrane. De la même manière, le principe est effectué par le transport D-galactose et la plupart des autres sucres. Contrairement à la L-Galactose Mannose, le Polarose, le fructose l-rangée ne vient pratiquement pas et ne sont pas inclus dans le métabolisme. La d-glucosamine n'est pas directement transférée, mais a un effet inhibiteur sur l'absorption du glucose.
Les processus de la digestion membranaire des glucides et de l'absorption de leurs produits d'hydrolyse sont déterminés par la nature des substrats, change avec l'âge des poissons et sont sensibles aux fluctuations saisonnières.
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Diriger café. M., D.M.
Meschaninov V.n.
_____'_____________ 2005
Lecture Numéro 7 Sujet: Digestion et absorption des glucides. Échange de glycogène
Facultés: médical et prophylactique, médical et prophylactique, pédiatrique. 2 cours.
Les glucides - Les substances ayant une formule générale C m (H 2 O) N, sont rapportées sur l'hypothèse qu'ils contiennent tous 2 composants - conduit de carbone (XIXe siècle). Par le nombre de monomères, tous les glucides sont divisés en: mono-, di-, oligo et polysaccharides.
Fonctions de glucides
Monosahara Effectuez l'énergie (ATP) et le plastique (participez à la formation de mono-, di-, oligo, polysaccharides, acides aminés, lipides, nucléotides). Sont des fragments de glycolipides (cérébroïdes). Les dérivés de glucose, les glucuronides, participent à la désintoxication des xénobiotiques et à l'inactivation des substances d'origine endogène.
Disaccharides Effectuer une fonction nutritionnelle (lactose du lait).
Oligosaccharida sont des fragments de glycoprotéines (enzymes, protéines-transporteurs, récepteurs des protéines, hormones), glycolipides (glondois, gangliosides).
Polysaccharides Effectuer une fonction de stockage (glycogène) et structurelle (GAG), participez à la prolifération et à la différenciation des cellules.
Glucides, normes et principes de normalisation de leurs besoins alimentaires quotidiens. Rôle biologique.
Dans la nourriture d'une personne contient principalement des polysaccharides - amidon, cellulose (plantes), en quantité plus petite - glycogène (animaux). La source de saccharose est des plantes, en particulier des bosses à sucre, une canne à sucre. La sertie est livrée avec du lait de mammifère (dans le lait de vache à 5% de lactose, dans le lait maternel - jusqu'à 8%). Les fruits, le miel, les jus contiennent une petite quantité de glucose et de fructose. Maltosate dans le malt, la bière.
Les glucides alimentaires sont destinés au corps humain principalement une source de monosaccharides, principalement du glucose. Certains polysaccharides: cellulose, substances pectines, dextrans, chez l'homme ne sont pratiquement pas digérés, dans le tractustes gastro-intestinal, ils effectuent la fonction du sorbant (cholestérol de retrait, acides biliaires, toxines et dr) sont nécessaires pour stimuler le péristalisme intestinal et la formation de microflore normale.
Les glucides - une composante obligatoire des aliments, ils constituent 75% de la masse du régime alimentaire comestible et donnent plus de 50% des calories nécessaires. Chez un adulte, un besoin quotidien de glucides 400g / jour, en cellulose et à la pectine à 10-15 g / jour. Il est recommandé de manger des polysaccharides plus complexes et moins de monosachar.
Digester les glucides
Digestion c'est le processus d'hydrolyse des substances à leurs formes assimilées. Digestion arrive: 1). Intracellulaire (dans les lysosomes); 2). Extracellulaire (dans le tractus gastro-intestinal): a). Élevé (lointain); b). Tank (contact).
Digester les glucides dans la cavité buccale(déshabiller)
Dans la cavité buccale orale est écrasée lors de la fixation et de la salive mouillée. La salive se compose de 99% de l'eau et présente généralement un pH de 6,8. Endoglycosidase est présent dans la salive α -Amilaza ( α -1,4-glycosidase), Α-1,4-glycoside interne dans l'amidon avec la formation de grands fragments - dextrines et une petite quantité de maltose et d'isomaltose. Nous sommes nécessaires par le CL ion -.
Digestion des glucides dans l'estomac(déshabiller)
L'action de la salive d'amylase est terminée dans un environnement acide (pH<4) содержимого желудка, однако, внутри пищевого комка активность амилазы может некоторое время сохраняться. Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих углеводы, в нем возможен лишь незначительный кислотный гидролиз гликозидных связей.
Digestion des glucides dans l'intestin grêle(Honnête et difficile)
Dans la douzième jauge, la teneur acide de l'estomac est neutralisée par le jus de pancréas (pH 7,5 à 8,0 due aux bicarbonates). Avec le jus de pancréas dans l'intestin vient pancréatique α. - amylase . Cette endoglycosidase hydrolyzys interne les liaisons α-1,4-glycosida internes dans l'amidon et les dextrines pour former une maltose (2 résidus de glucose associés à l'α-1,4-glycoside), isomaltose (2 résidu de glucose associé à une liaison α-1,6-glycosida) et des oligosaccharides contenant 3-8 résidus de glucose associés aux liaisons α-1,4- et α-1,6-glycosidique.
La digestion du maltose, de l'isomaltose et des oligosaccharides se produit sous l'action d'enzymes spécifiques - Exoglikosidas formant des complexes enzymatiques. Ces complexes sont situés à la surface des cellules épithéliales de l'intestin grêle et effectuent la digestion de l'usure.
Complexe Saharase-Isomaltasique Se compose de 2 peptides, a une structure de domaine. Du premier peptide, un transembrane cytoplasmique, est formé (fixe le complexe sur la membrane entérocyte) et les domaines de liaison et une sous-unité isomaltasiatique. De la deuxième sous-unité de sacrement. Subunit de voile hydrolyzes α-1,2-glycoside dans le saccharose, io subunit de Maltasine - Les liens α-1,6-glycosida dans l'isomaltose, les liens α-1,4-glycosida dans le maltose et la maltotriose. Le complexe est beaucoup d'intestin intérieur, moins dans les parties distales proximales de l'intestin.
Complexe de glycoamilas Contient deux sous-unités catalytiques qui ont de petites différences dans la spécificité du substrat. Hydrolyse des liaisons α-1,4-glycosida dans les oligosaccharides (à partir d'une extrémité réductrice) et de maltose. La plus grande activité dans les départements inférieurs de l'intestin grêle.
Complexe β-glycosidase (lactase) Glycoprotéine, hydrolyzes β-1,4-glycoside dans le lactose. L'activité de la lactase dépend de l'âge. Dans le fœtus, il est particulièrement élevé à la fin de la grossesse et est préservé à un niveau élevé de 5 à 7 ans. L'activité de la lactase est ensuite réduite, ce qui représente 10% chez les adultes du niveau d'activité caractéristique des enfants.
Tregalaza Le complexe de glycosidase, hydrolyzys Les liaisons α-1,1-glycosida entre les glucoses dans les champignons de Tregalozés - Désaccharide.
La digestion des glucides se termine par la formation de monosaccharides - principalement du glucose, le fructose et le galactose sont formés, encore moins - mannose, xylose et arabinose.
Aspiration des glucides
Les monosaccharides sont absorbés par des cellules épithéliales de l'intestin maigre et iliaque. Le transport de monosaccharides dans les cellules de la muqueuse intestinale peut être effectué par diffusion (ribose, xylose, arabinose), diffusion légère à l'aide de protéines porteuses (fructose, galactose, glucose) et par transport actif secondaire (galactose, glucose). Le transport de transport actif secondaire de galactose et de glucose de la lumière intestinale à Enterocyte est effectué par Symports avec Na +. La protéine Na + se déplace le long d'un gradient de sa concentration et tolère les glucides contre leur gradient de concentration. Le gradient de la concentration Na + est créé par le NA + / K + -ATF-AZA.
Avec une faible concentration de glucose dans la lumière intestinale, elle est transportée à entérocyte uniquement par transport actif, avec une concentration élevée - transport actif et diffusion légère. Vitesse d'aspiration: galactose\u003e glucose\u003e fructose\u003e Autres monosaccharides. Les monosaccharides Sortent des Enterocytes en direction du capillaire sanguin à l'aide de la diffusion de la lumière par des protéines porteuses.
Perturbation de la digestion et aspiration des glucides
La digestion insuffisante et l'absorption des produits digérées sont appelées malabsorption . La base de malabsorption des glucides peut être les causes de deux types:
1). Des défauts héréditaires et acquis d'enzymes impliqués dans la digestion. Les défauts héréditaires de la lactase, l'α-amylase, un complexe saharase-iromaltassal sont connus. Sans traitement, ces pathologies sont accompagnées d'une dysbactériose chronique et d'une violation du développement physique de l'enfant.
Les troubles de la digestion acquis peuvent être observés dans des maladies intestinales, telles que la gastrite, la colite, l'entérite, après des opérations sur le tractus gastro-intestinal.
La carence en lactase chez les adultes peut être associée à une diminution de l'expression du gène lactase, qui manifeste l'intolérance au lait - il y a des vomissements, des diarrhées, des spasmes et des douleurs abdominales, le météorisme. La fréquence de cette pathologie est de 7 à 12% en Europe, en Chine - 80%, en Afrique à 97%.
2). Violation de l'absorption des monosaccharides dans l'intestin.
L'absorption altérée peut être une conséquence d'un défaut de tout composant participant au système de transport monosaccharide à travers la membrane. Décrit les pathologies associées au défaut de la protéine de la protéine de glucose dépendante du sodium.
Le syndrome de malabsorption est accompagné de la diarrhée osmotique, du renforcement des péristaltiques, des spasmes, des douleurs et du météorisme. La diarrhée provoque des désaccharides non garantis ou des non-monosaccharides dans des politiques intestinales distales, ainsi que des acides organiques formés par des micro-organismes avec une fractionnement incomplète des glucides.
Glucose de transport du sang dans les cellules
Le glucose provient de l'écoulement sanguin dans des cellules en éclairant la diffusion à l'aide de protéines porteuses - GLITTES. Les transporteurs de glucose gluta ont une organisation de domaine et trouvés dans tous les tissus. 5 types de gluits sont distingués:
Glut-1 - principalement dans le cerveau, placenta, reins, un intestin gras;
GLUT-2 est principalement dans le foie, les reins, les cellules β du pancréas, les entérocytes, sont dans les globules rouges. A un kilomètre élevé;
GLUT-3 - Dans de nombreux tissus, y compris le cerveau, le placenta, les reins. Il a génial que GLUT-1, affinité pour le glucose;
GLUT-4 - dépendant de l'insuline, dans les muscles (squelettique, cardiaque), tissu adipeux;
Glut-5 - beaucoup dans les cellules de l'intestin grêle, est un support de fructose.
Le gluta, selon le type, peut être principalement à la fois dans la membrane plasmatique et dans les vésicules cytosol. Le transfert de glucose transmembranaire ne se produit que lorsque le gluta est situé dans la membrane plasmatique. Les galets d'intégration dans la membrane des vésicules cytosol se produisent sous l'action de l'insuline. Avec une diminution de la concentration de l'insuline dans le sang, ces gluta sont déplacés à nouveau sur le cytoplasme. Les tissus dans lesquels la gluta sans insuline sont presque complètement dans le cytoplasme des cellules (Glut-4 et au moins Glut-1) sont dépendantes de l'insuline (muscles, tissus adipeux) et les tissus dans lesquels les gluties sont principalement dans la membrane plasmatique (gluch 3 ) - Insuline indépendante.
Diverses violations dans le travail des gouffettes sont connues. Le défaut héréditaire de ces protéines peut sous-tendre le diabète dépendant de l'insuline.
Métabolisme des monosaccharides dans une cage
Après l'absorption dans l'intestin de glucose et d'autres monosaccharides, entrez la veine de la porte et dans le foie. Les monosaccharides dans le foie se transforment en glucose ou à ses produits métaboliques. Une partie du glucose dans le foie déposé sous la forme de glycogène, une partie dépasse la synthèse de nouvelles substances, et la partie à travers le flux sanguin est envoyée à d'autres organes et tissus. Dans ce cas, le foie soutient la concentration en glycémie au niveau de 3,3-5,5 mmol / l.
Phosphorylation et défosphorylation des monosaccharides
Dans les cellules glucose et autres monosaccharides utilisant l'ATP phosphorylane à des esters phosphoriques: glucose + ATP → Glucose-6F + ADP. Pour hexosis, cette réaction irréversible catalyse l'enzyme hexokinase, qui présente des isoformes: dans les muscles - hexokinase II, dans le foie, les reins et les cellules β du pancréas - hexokinase IV (glucocinate), dans les cellules des tissus tumoraux - Hexokinase III . La phosphorylation des monosaccharides conduit à la formation de composés réactifs (réaction d'activation), qui ne sont pas capables de quitter la cage car Aucune protéines de transporteurs pertinents. La phosphorylation réduit la quantité de glucose libre dans le cytoplasme, ce qui facilite sa diffusion du sang dans les cellules.
Hexokinaz II. phosphorylates d-glucose, et à une vitesse moindre, d'autres hexoses. Possédant une affinité de haute glucose (km<0,1 ммоль/л), гексокиназаIIобеспечивает поступление глюкозы в ткани даже при низкой концентрации глюкозы в крови. Так как гексокиназаIIингибируется глюкозо-6-ф (и АТФ/АДФ), глюкоза поступает в клетку только по мере необходимости.
Glucociner (Hexokinase IV) a une faible affinité de glucose (KM-10 mmol / L), active dans le foie (et les reins) avec une augmentation de la concentration de glucose (pendant la digestion). Le glucocate n'est pas inhibé par le glucose-6-phosphate, qui permet au foie sans restrictions pour éliminer l'excès de glycémie du sang.
Glucose-6 phosphatase catalyse le clivage irréversible du groupe phosphate de manière hydrolytique en EPR: glucose-6-F + H 2 O → glucose + H 3 po 4, il n'y a que dans le foie, les reins et les cellules de l'épithélium intestinal. Le glucose résultant est capable de différer de ces organes dans le sang. Ainsi, le foie de glucose-6-phosphatase et du rein vous permet d'augmenter la faible glycémie.
Métabolisme du glucose-6-phosphate
Le glucose-6-F peut être utilisé par la cellule dans diverses transformations, dont les suivants: catabolisme avec la formation d'ATP, synthèse de glycogène, lipides, pentose, polysaccharides et acides aminés.
Protéine de digestion
Les enzymes protéolytiques impliquées dans la digestion de protéines et de peptides sont synthétisées et se distinguent dans la cavité du tube digestif sous forme de pro-ferris ou d'hivernage. L'hiver est inactif et ne peut pas digérer leurs propres protéines cellulaires. Les enzymes protéolytiques sont activées dans la lumière intestinale, où elles agissent sur des protéines alimentaires.
Dans le jus gastrique d'une personne, il existe deux enzymes protéolytiques - pepsin et galetroïe, qui sont très proches de la structure, ce qui indique la formation de ceux-ci du prédécesseur général.
Pepsine Il est formé sous la forme de profondeur - pepsinogène - dans les cellules principales de la muqueuse gastrique. Plusieurs proches de la structure des pepsinogènes, dont plusieurs types de pepsine sont formés: Pepsile I, II (IIa, IIB), III. Les pepsinogènes sont activés par de l'acide chlorhydrique, libérés par des cellules d'estomac claqué et d'une autocatalyse, c'est-à-dire avec l'aide de molécules de pepsin.
Pepsinogène a un poids moléculaire de 40 000. Sa chaîne de polypeptide comprend pepsine (mol. Poids 34 000); Un fragment d'une chaîne de polypeptide, qui est un inhibiteur de pepsine (mol. Poids 3100) et un polypeptide résiduel (structural). L'inhibiteur de Pepsin présente des propriétés fondamentales, car il se compose de 8 résidus de lysine et de 4 résidus d'arginine. L'activation consiste à découper de la n-fin des résidus d'acides aminés de pepsinogène 42; Premièrement, le polypeptide résiduel est clivé, puis l'inhibiteur de la pepsine.
PepSin désigne des carboxyprotéinases contenant les restes d'acides aminés dicarboxyliques dans le centre actif avec un pH optimal 1.5-2.5.
Le substrat pepsin sont des protéines ou natifs ou dénaturés. Ces derniers sont plus faciles à hydrolyse. La dénaturation des protéines alimentaires fournit un traitement culinaire ou une action d'acide chlorhydrique. Il convient de noter ce qui suit biologies de l'acide chlorhydrique:
- activation de pepsinogène;
- créer un pH optimal pour l'action de la pepsine et de la gastroïne dans le jus de gastrie;
- dénaturation des protéines alimentaires;
- action antimicrobienne.
De l'effet dénaturant de l'acide chlorhydrique et de l'effet digestif de la pepsine, ses propres protéines des parois de l'estomac protègent le secret muqueux contenant des glycoprotéines.
Pepsin, étant une endopeptidase, se brise rapidement dans des liaisons peptides internes en protéines formées de groupes carboxyle d'acides aminés aromatiques - phénylalanine, tyrosine et tryptophane. Les liaisons peptides entre la leucine et le type d'acides aminés dicarboxyliques sont plus lentes. Dans la chaîne de polypeptide.
Gastricine Près de Pepsin par poids moléculaire (31 500). Le pH optimal est d'environ 3,5. Gastrite hydrolyse des liaisons peptidiques formées par des acides aminés dicarboxyliques. Ratio pepsin / gastricine dans le jus gastrique 4: 1. Avec un ulcère peptique, le ratio change en faveur de la gastroïne.
La présence dans l'estomac de deux protéinases, dont PepSine agit dans un milieu acide fort et la gastroïne de la mixte, permet au corps de s'adapter aux caractéristiques de la nutrition. Par exemple, la nutrition laitière végétative neutralise partiellement le milieu acide de jus de gastrie et le pH favorise l'action digestive pas pepsin, mais la gastroïne. Ces derniers se déchaînent dans la protéine alimentaire.
Les protéines hydrolysées PepSin et la gastricine à un mélange de polypeptides (également appelés albuzami et pepton). La profondeur de digestion des protéines dans l'estomac dépend de la durée de la recherche de nourriture dedans. Ceci est généralement une courte période, de sorte que la majeure partie des protéines se divise dans l'intestin.
Enzymes intestinales protéolytiques. Dans l'intestin, les enzymes protéolytiques proviennent du pancréas sous forme de pro-ferris: trypsinogène, chymotryenogène, Procarboxypeptidases A et B, Electroralase. L'activation de ces enzymes se produit par une protéolyse partielle de leur chaîne de polypeptide, c'est-à-dire que ce fragment masque le centre de protéinase actif. Le processus clé d'activation de toutes les pro-ferrises est la formation de la trypsine (Fig. 1).
Les tripsinogènes provenant du pancréas sont activés à l'aide d'Enterokinase ou entéropeptidase, qui produit la muqueuse intestinale. Entéopeptidase est également mis en évidence sous la forme d'un précurseur d'un kinaseogen, qui est activé par la protéase biliaire. Entéopeptidase activée transforme rapidement la trypsinogène dans la trypsine, la trypsine effectue une lente autocatalyse et active rapidement tous les autres précurseurs inactifs de la protéase du jus pancréatique.
Le mécanisme d'activation de la tripsinogène consiste en hydrolyse d'une liaison peptidique, à la suite de laquelle le hexapeptide N-terminal est libéré, appelé inhibiteur de la trypsine. De plus, la trypsine, les liaisons peptides de casse dans d'autres pro-fermenteurs, provoque la formation d'enzymes actives. Dans le même temps, trois types de chymotrypsine, carboxypeptidase a et b, élastase sont formés.
Les protéinases intestinales sont hydrolysées par des liaisons peptidiques de protéines alimentaires et de polypeptides formés après l'action d'enzymes gastriques, d'acides aminés libres. Trissin, chymotrypsins, élastase, endopépidases, contribuent à la rupture des liaisons peptides internes, fraction de protéines et polypeptides en fragments plus petits.
- Les liaisons pepeptidiques hydrolysantes de la tripsine, formées principalement par des groupes carboxyle de lysine et d'arginine, il est moins actif par rapport aux liaisons peptidiques formées par isoleucine.
- Les chymotrypsines sont les plus actives en ce qui concerne les liens peptidiques, dans la formation de la tyrosine, de la phénylalanine, du tryptophane. Selon la spécificité des actions de la chymotrypsine, elle ressemble à PepSin.
- Elastase hydrolyse ces liaisons peptidiques dans les polypeptides où se trouve la proline.
- Carboxypeptidase A fait référence aux enzymes contenant du zinc. Il s'éclaircit des polypeptides acides aminés aromatiques et aliphatiques de polypeptides et de carboxypeptidase b ne sont que des résidus de lizin et d'arginine C-terminaux.
Les enzymes, les peptides hydrolysants sont également disponibles dans la muqueuse intestinale, et bien qu'ils puissent être sécrétés dans la lumière, mais fonctionnent principalement intracellulièrement. Par conséquent, l'hydrolyse des petits peptides survient après leur arrivée dans la cellule. Parmi ces enzymes de leucinginopeptidase, qui est activée par zinc ou manganèse, ainsi que la cystéine et libère des acides aminés n-terminaux, ainsi que des dipeptidases, des dipeptides hydrolysants en deux acides aminés. Les dipeptidases sont activées par des ions cobalt, manganèse et cystéine.
Une variété d'enzymes protéolytiques conduit à une division complète de protéines à des acides aminés libres, même si les protéines n'ont pas été exposées auparavant à la pepsine dans l'estomac. Par conséquent, les patients après l'opération d'élimination partielle ou totale de l'estomac conservent la capacité d'absorber les protéines alimentaires.
Mécanisme de la digestion des protéines complexes
La partie protéine des protéines complexes est digérée de la même manière que de simples protéines. Les groupes de prostications sont hydrolysés en fonction de la structure. Les composants glucides et lipides après le clivage de ceux-ci de la partie protéique sont hydrolysés par des enzymes amylolytiques et lipolytiques. Le groupe de chromoprotées de porphyrine n'est pas de la clivage.
D'intérêt est le processus de division des nucléoprotéines, riches en matière de nourriture. Le composant nucléique est séparé de la protéine dans la zone acide de l'estomac. Dans l'intestin, les polynucléotides sont hydrolysés à l'aide de noyaux intestinaux et de glandes pancréatiques.
L'ARN et l'ADN sont hydrolysés sous l'action des enzymes pancréatiques - des ribonucléases (RNases) et des désoxyribonucléases (DNAZ). La rnase pancréatique a un pH optimal d'environ 7,5. Il enfreint les liens inter-unitotidiques internes dans l'ARN. Dans le même temps, des fragments plus courts de polynucléotide et de 2,3 nucléotides cycliques sont formés. Les liaisons phosphodieteuses cycliques sont hydrolysées par la même ligne ou la même phosphochestérase intestinale. Pancréate Dnaz Hydolyses Inter-destination Communication dans l'ADN arrivant à la nourriture.
Produits d'hydrolyse polynucléotidique - Les mononucléotides sont soumis à une paroi intestinale enzymes: nucléotidases et nucléosidases:
Ces enzymes ont une spécificité relative du groupe et hydrolysant les ribonucléotides et les ribonucléosides et les désoxyribonucléotides et les désoxyribonucléosides. Les nucléosides, les bases d'azote, le ribose ou la désoxyribose, H 3 po 4 sont absorbés.