Биохимический анализ крови как один из методов установления состояния организма применяется уже достаточно долго и показал свою эффективность. Анализ крови можно назвать практически самым информативным методом установления диагноза. Биохимический анализ крови, расшифровка могут показать практически любые изменения в состоянии пациента. Этот метод отличается высоким уровнем достоверности и точности. Более того, данный анализ крови не только показывает клиническую картину состояния определенного органа и качество его функционирования, но и позволяет выполнить определение того, каких витаминов, макро- и микроэлементов не хватает в организме. Даже если ничего не болит, а органы не беспокоят, любые химические изменения в организме могут быть последствиями уже начавшегося процесса, поэтому очень важно вовремя обращаться в больницу и проводить при необходимости биохимический анализ крови. Чаще всего этот метод используется в практике урологии, гинекологии, кардиологии, терапии, гастроэнтерологии и других направлений медицины.

Биохимический анализ крови: подготовка и процесс

Для того чтобы провести биохимический анализ крови, необходимо взять из вены на локте кровь в количестве 5-10 мл. В процессе исследования состава крови выявляются ее состав, количество и удельный вес всех составляющих элементов. Все результаты данного исследования и их расшифровка заносятся в специальные бланки, в которых перечисляются компоненты крови и их количественное содержание. Потом на основании полученных в анализе данных врач сможет поставить наиболее точный диагноз, т. к. сравниваются полученные результаты с установленными эталонами для относительно здоровых людей-доноров. Анализ крови, точнее полученные значения, может сильно отличаться у одного и того же человека в разном возрасте и при разном состоянии здоровья. Более того, не только возраст человека, но и половая принадлежность в значительной степени могут влиять на данные, которые показал биохимический анализ.

В большинстве случаев все показания и критерии при проведении анализов не могут иметь точных эталонных значений. Общепризнанные нормы колеблются в установленном диапазоне. Полученные данные уже сравниваются с ними: биохимический анализ показал норму, или, наоборот, могут ли проявляться изменения. Любая больница, медицинский центр используют разные аппараты и методики для определения анализов, поэтому каждое отдельное медицинское учреждение устанавливает свои нормы для каждого показателя. Биохимический анализ, проведенный приблизительно одновременно в разных структурах, может отличаться. Каждая клиника, которая занимается тем, что проводит биохимический анализ, устанавливает собственные требования и критерии. Поэтому один и тот же показатель анализов, его расшифровка, трактуются по-разному. Врач с опытом работы легко справится с задачей проведения аналитического этапа биохимии и сможет определить наиболее точный диагноз. Такой метод определения диагноза практикуется в любом медицинском учреждении города.

В первую очередь необходимо ознакомиться с самой процедурой (анализ крови), методом ее осуществления и причиной назначения. Нужно подготовиться к сдаче анализов. Запрещается что-либо употреблять в пищу и пить. Необходимо сдавать анализ крови натощак, что дополнительно повысит уровень точности результатов. Чаще всего на осуществление проверки всех компонентов крови уходит не более одного дня. Однако проведение операции могут ускорить. Анализ крови таким методом предполагает изучение таких важных составляющих крови, как белки, ферменты, пигменты, витамины, углеводы, азотистые вещества и неорганические элементы.

Что такое фермент?

Анализ крови часто включает в себя определение различных ферментов, их активность. Они представляют собой молекулы белка, которые влияют на развитие биохимических реакций в организме человека с целью их ускорения. Другими словами, фермент называют еще энзимом. Научное направление, которое проводит изучение данных активных белковых молекул, называется энзимологией.

Структура фермента достаточно сложна. В его состав входят две части: активный основной центр и белковый элемент. Белковую часть называют апоферментом, а главный активирующий центр — коферментом. Все вместе, т. е. апофермент и кофермент называются голоферментом. Это и есть целостная структура энзима. Кофермент могут представлять различные органические соединения: витамины группы В, гем, флавин и другие. Именно эта составляющая отвечает за ускорение процессов и реакций в организме. А апофермент может быть только белком с третичной структурой. Это означает, что он потом сможет преобразоваться в структуру более сложную, чем эта.

Фермент проводит реакцию на определенное вещество, которое до реакции называется субстратом. После того как энзим на него воздействовал, полученный элемент называется продуктом. Чаще всего наименование ферментов образуется, если прибавить окончание «-аза» к названию вещества, которое расщепляет энзим. Например, субстрат — это сукцинат, а вот фермент называется сукцинатдегидрогеназа. В зависимости от того, как проходят реакции, ферменты делятся на несколько разновидностей. Например, некоторые из них могут проводить окислительные или восстановительные процессы, а некоторые направляют свое действие на расщепление связей между химическими элементами.

Все ферменты занимаются только одним процессом, в этом и заключается их узконаправленное действие. Более того, они могут работать только в определенных сложившихся условиях: при необходимой температуре, при определенном давлении, уровне кислотности. Фермент имеет своеобразные «родственные связи» с веществом, на которое необходимо воздействовать. Если представить процесс, то апофермент ищет и прикрепляется к субстрату, а кофермент начинает процесс ускорения взаимодействия. Эту связь называют лиганд-рецепторной либо принципом замка и ключа.

Специальный фермент лактатдегидрогеназа

В кровяной жидкости и некоторых тканях находится специальный фермент — лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Данный компонент включает в себя 5 видов изоферментов. Наибольшая активность энзима проявляется в почках и печени, в мышцах сердца и скелета, поэтому в крови ЛДГ расшифровка используется чаще, для того чтобы узнать, насколько перечисленные органы и мышцы работают правильно и точно. Этот показатель достаточно сложно установить, он задействуется нечасто, поэтому не в каждом медицинском учреждении позволено сделать такой анализ. Он требует максимальной точности. К тому же если произведена расшифровка, то могут быть отклонения от нормы. Большое значение в проведении анализа с максимальной точностью имеют профессиональные навыки медицинского персонала и качество оборудования.

Проведение анализа на лактатдегидрогеназу требуется при возникновении определенных подозрений на какие-либо заболевания. Основные случаи использования анализа на ЛДГ:

• определение развития анемии (показатель будет повышенным);
• проведение диагностики организма на развитие новообразований, в том числе и опухолей;
• если был инфаркт миокарда — для диагноза, наблюдения и контроля;
• болезни, поражающие гепатобиларный комплекс;
• различные заболевания, процесс развития которых связан с гемолизом.

Кровь анализируется на ЛДГ по специальной методике, которая называется UV-тест. Анализ будет проводиться только в том случае, если в направлении он указан. Данный тест не просто производит расчет и выдает результат, если проведена расшифровка. Он делает небольшое медицинское описание состояние организма по активности данного ЛДГ. Сам анализ крови занимает не более одного дня, а результаты выдаются на второй день. Категорически запрещено подделывать данные, т. к. это может негативно сказаться на ходе лечения пациента.

ЛДГ зависит от возрастного критерия. Для взрослого человека данный показатель не должен быть меньше 240 и больше 480 МЕ/л. Для детей различного возраста критерий будет иметь очень сильные различия. Так, у новорожденного младенца в первый день после рождения ЛДГ будет больше чем 1327 МЕ/л. В первые 5 дней жизни показатель уменьшится до 1732 МЕ/л. С шестого дня по шестой месяц показатель будет уменьшаться до 975 МЕ/л. До 1 года он должен быть не больше чем 1100 МЕ/л. У ребенка до 3 лет ЛДГ не должен превышать норму в 850 МЕ/л, а в возрасте от 4 до 6 лет этот показатель должен снизиться приблизительно 620 МЕ/л. В дальнейшем (до 12 лет) ЛДГ снижается до 580 МЕ/л, а в 17 лет — до 450 МЕ/л.

Нормальные показатели и отклонения от нормы ЛДГ

Повышаться уровень лактатдегидрогеназы может как при физиологических причинах, так и при патологических отклонениях, на которые стоит обратить внимание. При обычных неопасных причинах активность фермента повышается в период беременности, у новорожденных младенцев, у людей, которые активно занимаются спортом.

Общий уровень лактатдегидрогеназы может повышаться, в случае если был инфаркт миокарда. При этом само повышение фермента будет наблюдаться через 8-11 часов после инфаркта. Через 40-73 часа активность энзима достигает своего максимума. Показатель увеличивается в 2-5 раз. Такой критический уровень сохраняется еще 10 дней, но срок может колебаться в зависимости от размера участка сердечных мышц, который был поврежден. Все увеличение активности происходит за счет таких параметров, как ЛДГ2 и ЛДП. Если человек болеет стенокардией, то данный фермент не покажет повышения активности.

Умеренный уровень повышения активности ЛДГ может быть при миокарде, сердечной недостаточности, острых проявлениях коронарной недостаточности, но при этом инфаркт не будет проявляться. Помимо этого, повышение активности наблюдается при возникновении застойных явлений и проблем в печени. Если у человека есть заболевание аритмии сердца, то ЛДГ может быть в норме, но после проведения электроимпульсной терапии показатель может увеличиться.

Источником повышения параметров фермента могут быть такие заболевания, как:

• легочная недостаточность, инфаркт легких;
• миопатия вследствие повреждения мышц при травмах, воспалительных процессах;
• вирусный гепатит в острой форме;
• желтуха (только первые этапы заболевания);
• раковые образования в печени;
• цирроз печени.

Проведение анализов на ЛДГ помогает вовремя выявить многие заболевания сердца, печени, почек и мышц, однако анализ требует максимальной точности.

Если результат ЛДГ понижен в крови, причины бывают двух видов. Это явление происходит крайне редко, только у людей с активным расщеплением глюкозы в организме, которая насыщает его клетки энергией. Когда у человека с пониженным результатом ЛДГ присутствует слабость в мышцах, тогда следует говорить о наличии изменений в генах, связанных с ускорением расщепления глюкозы. Также отклонение уровня ЛДГ в меньшую сторону, наблюдающееся при отсутствии симптомов, говорит о втором виде мутаций, происходящих на генном уровне.

Роль ЛДГ в организме и формы этого вещества

Чтобы выяснить причины некоторых заболеваний, нужно провести тщательную диагностику с множеством анализов. Одним из них является определение уровня ЛДГ в крови. Этот определяемый фермент носит название лактатдегидрогеназа.

С участием этого фермента происходят окислительные процессы глюкозы, а также выработка молочной кислоты. ЛДГ не накапливается в организме, он в процессе жизнедеятельности человека расщепляется и выводится естественным путем.

Лактатдегидрогеназа принимает участие в гликолизе, выработке энергии из глюкозы для поддержки жизнедеятельности клеток. Все это происходит с помощью кислорода, затем глюкоза расщепляется на воду, энергию и углекислоту.

Когда кислород не поступает в клетку, энергии вырабатывается практически в 20 раз меньше, и происходит образование молочной кислоты. ЛДГ участвует в окислении молочной кислоты, конечного продукта глюкозного обмена. Такие процессы гликолиза в раковых клетках происходят в бескислородной среде.

ЛДГ может снижаться или повышаться - это свидетельствует о нарушениях в организме человека. Данный фермент служит диагностическим маркером, помогающим определить причины патологического изменения в тканях. При увеличении уровня этого фермента данный результат будет указывать на повреждение клеток человеческого организма.

Существует несколько форм лактатдегидрогеназы, они называются изоферментами, а также отличаются своим строением и местом нахождения в разных органах:

1. Изофермент 1 содержится в мозговой и мышечной ткани сердца.
2. Изофермент 2 преобладает в печеночных и красных кровяных клетках.
3. Изофермент 3 имеет местонахождение в эндокринных железах, легких, селезенке, скелетных мышцах и надпочечниках.
4. Изофермент 4 находится в клетках, где расположен изофермент 3, а также в печени, плаценте, в гранулоцитах крови, гениталиях мужчин.
5. Изофермент 5 также расположен в органах, содержащих изофермент 4, но его можно наблюдать в скелетных мышцах человека.

В случае увеличения одной из форм лактатдегидрогеназы, служащей информативным тестом, при остром процессе, требующем неотложного лечения, можно узнать её активность и содержание в тканях организма.

Норма уровня ЛДГ в крови у детей и взрослых

При исследовании результата анализа нужно учитывать не только состояние здоровья больного, но и его возраст.

Чем меньше пациенту лет, тем выше норма данного фермента:

1. Сразу после рождения малыша в его крови будет находиться - 22,1 мккат/л.
2. Затем несколько первых дней жизни показатель будет более 28 мккат/л.
3. К 6-месячному возрасту концентрация ЛДГ в крови ребенка будет уменьшаться до 16,3 мккат/л.
4. В 3-летнем возрасте уровень данного вещества составит 14,2 мккат/л.
5. До семи лет у детей значения ЛДГ будут одинаковыми, затем у девочек показатель станет немного больше (9,6 мккат/л). Для мальчиков норма составит более 12,5 мккат/л.
6. У 13-летнего подростка уровень данного вещества будет такой, как у взрослого мужчины – 11, 4 мккат/л.
7. Для девочек подростков и женщин значение этого вещества составит 7,27 мккат/л.

Увеличение и уменьшение данных результатов, как было указано выше, свидетельствует о возможных патологиях в организме.

Для того чтобы узнать, какие нарушения имеются у человека, следует пройти полное обследование. Лечащий врач определит, какие для этого будут использоваться диагностические методы.

Почему происходят изменения нормы в большую или меньшую сторону

Снижение ЛДГ наблюдается в расшифровках анализов очень редко. Причины, из-за которых происходит снижающий эффект данного вещества, могут наблюдаться у спортсменов и людей, занимающихся тяжелым трудом. Сильные физические нагрузки приводят к повышенному потреблению энергии. То есть если в организме происходят сильные энергетические затраты, то наступает ускоренный процесс глюкозного расщепления.

Употребление аскорбиновой кислоты в больших дозах, оксалаты и мочевины, ингибирующие данный фермент, а также некоторые медикаментозные препараты способны снижать активность ЛДГ.

Мутация генов, состоящая из двух видов, также способна снизить показатель этого фермента, что является небезобидным явлением. Первый тип проявляется слабостью, второй проходит бессимптомно, как было указано выше.

Увеличение показателя ЛДГ наблюдается при нарушении целостности тканей и клеток органов.

Причины бывают разные: заболевания и травмы:

• Инфаркт легких и миокарда, ТЭЛА.
• Болезни крови с развитием гемолиза, различные виды анемий.
• Рак крови.
• Онкологические заболевания с распространением метастазов по организму человека.
• Патологические процессы в почках, панкреатит.
• Болезни печени, а также желтуха, инфекции и токсические поражения данного органа.
• Инсульты.
• Судорожный синдром, эклампсия, алкогольный делирий.
• Переломы костей скелета и развитие травматического шока.
• Мышечные травмы.
• Ожоги и ожоговая болезнь.
• Отслойка плаценты раньше положенного срока.
• Застойные явления при сердечной недостаточности.
• Пневмонии и инфекционный мононуклеоз.
• Гипотиреоз.

Протезированный клапан сердца, активное занятие спортом, также некоторые лекарственные средства, способны увеличить уровень лактатдегидрогеназы.

Лактатдегидрогеназа (L‑лактат:НАД‑оксидоредуктаза, ЛДГ, КФ 1.1.1.27) является гликолитическим ферментом и катализирует следующую реакцию:

Лактат + НАД Пируват + НАДН

Молекула ЛДГ представляет собой тетрамер, состоящий из одного или двух типов субъединиц, обозначаемых как M (англ: muscle) и H (англ: heart). В сыворотке крови фермент существует в пяти молекулярных формах, различающихся по первичной структуре, кинетическим свойствам, электрофоретической подвижности (ЛДГ‑1 быстрее движется к аноду по сравнению с ЛДГ‑5, то есть более электрофоретичеки подвижна). Каждая форма имеет характерный полипептидный состав: ЛДГ‑1 состоит из 4 H‑субъединиц, ЛДГ‑2 - из 3 H‑субъединиц и 1 M‑субъединицы, ЛДГ‑3 представляет собой тетрамер из 2 H‑субъединиц и 2 M‑субъединиц, ЛДГ‑4 содержит 1 H‑субъединицу и 3 M‑субъединицы, ЛДГ‑5 состоит только из M‑субъединиц.

По степени убывания общей каталитической активности энзима все органы и ткани располагаются в следующем порядке: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, сыворотка крови.

От того, какой изофермент наиболее представлен, зависит преимущественный способ окисления глюкозы в ткани: аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью сродства изоферментов к пировиноградной кислоте. Изоферменты, содержащие в основном H‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2), обладают низким сродством к пирувату и поэтому неспособны эффективно конкурировать за субстрат с пируватдегидрогеназным комплексом. В результате пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и в виде ацетил‑КоA вступает в цикл Кребса. Напротив, изоферменты, обладающие главным образом M‑субъединицами (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5), имеют более высокое сродство к пирувату и, как следствие, превращают его в молочную кислоту. Для каждой ткани установлены наиболее типичные изоферменты. Для миокарда и мозговой ткани основным изоэнзимом является ЛДГ‑1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ‑3. ЛДГ‑4 находится во всех тканях с ЛДГ‑3, а также в гранулоцитах и мужских половых клетках, в последних дополнительно обнаруживается ЛДГ‑5. В скелетных мышцах изоферментная активность располагается в порядке убывания в ряду: ЛДГ‑5, ЛДГ‑4, ЛДГ‑3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ‑5, выявляется также ЛДГ‑4.

В норме основным источником активности ЛДГ в плазме крови являются разрушающиеся клетки крови. В сыворотке активность изоферментов распределяется следующим образом: ЛДГ‑2 > ЛДГ‑1 > ЛДГ‑3 > ЛДГ‑4 > ЛДГ‑5. При электрофорезе между фракциями ЛДГ‑3 и ЛДГ‑4 иногда обнаруживается дополнительная полоса изофермента ЛДГ‑X, данный изофермент локализован в тех же органах, что и ЛДГ‑5.

Для определения общей активности ЛДГ в сыворотке крови используют две группы методов:

1. Спектрофотометрические , основанные на прямом оптическом тесте Варбурга: различие в разности поглощения окисленной и восстановленной форм НАД.

2. Колориметрические :

• динитрофенилгидразиновые , базирующиеся на исследовании содержания пирувата с помощью 2,4‑динитрофенилгидразина:

• редоксиндикаторные методы - точны и просты технически, в них используется способность некоторых веществ (индикаторов) менять цвет в реакциях окисления‑восстановления.

Для определения активности изоферментов ЛДГ наиболее распостраненным является электрофоретическое разделение на ацетате целлюлозы и агарозе. Наиболее простыми и быстро выполнимыми являются методы, основанные на различном отношении ЛДГ‑1 и ЛДГ‑5 к температуре, но для получения воспроизводимых результатов требуется точное соблюдение температурных условий, так как у всех изоферментов имеется некоторая тепловая нестабильность. Методы, основанные на химическом ингибировании изоферментов мочевиной или лактатом дают недостаточно достоверные результаты. Хроматографические методы основаны на разной степени адсорбции изоферментов ЛДГ на сефадексе. Возможно определение изоферментов по выбору оптимальной концентрации субстрата для каждого изофермента.

В качестве унифицированных методов определения общей активности ЛДГ выбраны метод по оптимизированному оптическому тесту и метод Севела‑Товарека; для изучения изоферментной активности - электрофорез на ацетате целлюлозы.

Определение общей активности лактатдегидрогеназы
в сыворотке крови методом Севела‑Товарека

Принцип

Пировиноградная кислота, образованная в результате ферментативной реакции, в щелочной среде взаимодействует с 2,4‑динитрофенил­гидразином и образует окрашенный комплекс.

Нормальные величины

с помощью термоингибирования

Принцип

Ферменты, с преимущественным содержанием М‑субъединиц (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5) более термолабильны по сравнению с изоферментами, содержащими H ‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2).

Нормальные величины

Определение активности фракций ЛДГ
по инактивации мочевиной

Принцип

Заключается в ингибировании мочевиной активности изофермента ЛДГ‑5 почти на 100%.

Нормальные величины

Влияющие факторы

Наркотические анальгетики и другие обезболивающие препараты, этанол, дикумарин завышают результаты исследования. Необходимо избегать гемолиза, так как в эритроцитах активность фермента выше, чем в сыворотке. Оксалаты и мочевина ингибируют фермент.

Клинико‑диагностическое значение

Все заболевания, протекающие с разрушением клеток, сопровождаются резким повышением активности ЛДГ в сыворотке крови. Нарастание общей активности фермента обнаруживается при таких заболеваниях как инфаркт миокарда, некротическое поражение почек, гепатит, панкреатит, воспаление и инфаркт легкого, опухоли различной локализации, повреждения, дистрофия и атрофия мышц, гемолитические анемии и физиологическая желтуха новорожденных, лимфогранулематоз, лейкозы. При инфаркте миокарда начало роста активности фермента в сыворотке крови отмечается на 8‑10 час от момента приступа, максимальное увеличение наступает к 24‑48 часу, нередко в 15‑20 раз превышая норму. Повышенная активность ЛДГ сохраняется до 10‑12 суток от начала заболевания. Степень нарастания активности фермента не всегда коррелирует с размерами поражения сердечной мышцы и для прогноза исхода заболевания может являться лишь ориентировочным фактором. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, что позволяет применять тест для дифференциальной диагностики в пределах 2‑3 суток после сердечного приступа.

Наличие органной специфичности ферментов позволяет применять исследование их активности с целью топической диагностики.

[06-026 ] Лактатдегидрогеназа 1, 2 (ЛДГ 1, 2 фракции)

430 руб.

Заказать

Определение активности изоферментов лактатдегидрогеназы 1 и 2 (ЛДГ 1, 2), используемое для диагностики , а также других видов повреждения сердечной мышцы.

Результаты выдаются суммарно, а не по каждой фракции.

Синонимы русские

• Изоферменты ЛДГ 1, 2
• Изоформы ЛДГ 1, 2

Синонимы английские

• Lactate dehydrogenase 1, 2
• LDH 1, 2
• LDH, Isoenzymes 1, 2

Метод исследования

УФ-кинетический метод по оксобутирату.

Единицы измерения

МЕ/л (международная единица на литр).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Венозную кровь.

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Не принимать пищу в течение 12 часов до исследования.
• Исключить физическое и эмоциональное перенапряжение в течение 30 минут до исследования.
• Не курить в течение 30 минут до исследования.

Общая информация об исследовании

При нарушении целостности клеток ЛДГ поступает в кровь. Активность ЛДГ в разных клетках варьируется (печень – 9 000 ед/г сухого веса, миокард – 25 000, почки – 15 000, скелетные мышцы – 9 000, легкие – 9 500), однако она в среднем примерно в 500 раз выше, чем в сыворотке крови. Таким образом, даже незначительное повреждение клеток указанных органов сопровождается значительным увеличением активности ЛДГ в сыворотке, что может быть измерено в диагностических целях. Благодаря этой особенности ЛДГ – это очень чувствительный маркер. Однако из-за того, что ЛДГ присутствует во многих тканях организма, общая ЛДГ – это не специфичный маркер. Более специфичными маркерами являются изоферменты (изоформы) ЛДГ.

ЛДГ состоит из 4 пептидных цепей двух типов – M(от. англ. m uscle ) и H(от. англ.h eart ). Выделяют 5 изоформ ЛДГ, несколько отличающихся по химическим и физическим свойствам. В отличие от общей ЛДГ, изоформы фермента более или менее специфичны для разных тканей.

• ЛДГ-1 (HHHH, H 4) – преобладает в сердце, почках и эритроцитах;
• ЛДГ-2 (HHHM, H 3 M) – в сердце, селезенке и лимфатических узлах;
• ЛДГ-3 (HHMM, H 2 M 2) – в легких;
• ЛДГ-4 (HMMM, HM 3) – в поджелудочной железе, плаценте;
• ЛДГ-5 (MMMM, M 4) – в печени и скелетных мышцах.

Активность ЛДГ в крови в норме – 200-450 МЕ/л, при этом на долю ЛДГ-1 приходится 19-30 %, ЛДГ-2 – 32-48 %, ЛДГ-3 – 12-22 %, ЛДГ-4 – 5-11 % и ЛДГ-5 – 5-13 %.

Повышение ЛДГ 1 и 2 наиболее характерно для поражений сердца, почек, селезенки, лейкоцитов и эритроцитов, однако в клинической практике оно наиболее часто используется для диагностики заболеваний сердца, в первую очередь инфаркта миокарда. Активность общей ЛДГ и ЛДГ-1 нарастает в течение первых 24-48 часов после инфаркта миокарда, достигает максимума на 2-3-й день, сохраняется высокой в течение 5-10 дней и может быть использована для поздней диагностики инфаркта. Кроме абсолютного значения ЛДГ 1, 2, также исследуют их соотношение. В норме, как указано выше, активность ЛДГ-2 выше, чем активность ЛДГ-1. При инфаркте миокарда наблюдается обратная картина: активность ЛДГ-1 резко возрастает, в то время как активность ЛДГ-2 остается стабильной или возрастает незначительно – феномен, называемый "перекрестом" изоферментов ЛДГ. Перекрест изоферментов ЛДГ является характерным признаком инфаркта миокарда, а нормальное соотношение ЛДГ-1 и ЛДГ-2 свидетельствует против этого диагноза.

Изменения ЛДГ 1, 2 наблюдаются не только при инфаркте миокарда, но и при других процессах, сопровождающихся повреждением миокарда, в том числе при ишемии, воздействии экстремально низких или высоких температур, голодании, обезвоживании, воздействии бактериальных токсинов или вирусов, при употреблении некоторых лекарственных средств или воздействии химических факторов. Также повышение этих изоферментов описано при интенсивных физических нагрузках (марафонский бег).

Для чего используется исследование?

• Для диагностики инфаркта миокарда и других видов повреждения сердечной мышцы.

Когда назначается исследование?

• При подозрении на инфаркт миокарда;
• при назначении пациенту кардиотоксических лекарственных средств (например, доксорубицина).

Что означают результаты?

Референсные значения: 90 - 180 МЕ/л.

Причины повышения:

• повреждение миокарда (в том числе инфаркт миокарда);
• гемолиз;
• повреждение почек, селезенки, лимфатических узлов.

Причины понижения:

• нормализация на фоне лечения;
• спонтанная нормализация.

Что может влиять на результат?

ЛДГ в крови - что это такое

Почти каждый человек испытывает сильнейшее напряжение, когда получает на руки результат назначенного врачом анализа и не знает, как его интерпретировать, а на визит к врачу попадет не сразу. Мы подробно разберем, что такое ЛДГ или LDH в биохимическом анализе крови, для чего сдается анализ, какая норма ЛДГ у мужчин и женщин, расшифровка результатов.

Анализ ЛДГ - что это

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ или LDH) – это фермент, который принимает участие в расщеплении глюкозы при отсутствии кислорода (в анаэробных условиях), превращая пировиноградную кислоту в молочную и обратно.
В обычных условиях энергию клетка берет от расщепления глюкозы до воды и углекислого газа при участии кислорода. При неблагоприятных условиях, когда по какой-либо причине к клетке не поступает достаточно кислорода, с целью самосохранения глюкоза также преобразуется в молочную кислоту, в этой реакции вырабатывается значительно меньше энергии. На этом этапе и нужна лактатдегидрогеназа. ЛДГ в норме присутствует в незначительном количестве в клетках всех тканей в качестве «страховки», чтобы какое-то время продержаться при отсутствии кислорода, но не накапливается!
ЛДГ попадает в кровь при разрушении тех клеток, в которых ее больше всего, а именно миокарда, эритроцитов, скелетных мышц, печени.

Молекула ЛДГ состоит из 4 субъединиц, обозначаемых как H (heard) и M (muscle). В зависимости от комбинаторных соотношений этих субъединиц выделяют 5 видов ЛДГ:

• ЛДГ1 – HHHH - миокард и эритроциты
• ЛДГ2 – HHHM - лимфатические узлы, селезенка
• ЛДГ3 – HHMM - легкие
• ЛДГ4 – HMMM - скелетные мышцы, плацента, поджелудочная железа, почки
• ЛДГ5 – MMMM - скелетные мышцы и печень.

Важно отметить, что ЛДГ – показатель повреждения клеток, но не специфичен для какого-либо органа или заболевания.
Определение активности фермента ЛДГ применяется при состояниях связанных с разрушением клеток – при опухолевых заболеваниях, гемолизе – распаде эритроцитов, для поздней диагностики инфаркта миокарда и др.
Раковые клетки потребляют много глюкозы, но, в отличие от здоровых, расщепление происходит анаэробно – без кислорода (даже при его достатке в крови). Поэтому в клетках опухолей всегда повышено количество ЛДГ. Также при опухолевых заболеваниях злокачественная ткань разрушает здоровую. Поэтому данный анализ назначается при злокачественных опухолях. Не совсем корректно его называть онкомаркером, поскольку ЛДГ повышается и при ряде других состояний с повреждением клеток. Но изменения этого показателя позволяет судить о динамике злокачественного заболевания и об эффективности его лечения.
После инфаркта миокарда ЛДГ повышается и достигает пика через 24-48 часов и держится на высоком уровне до 10 дней. Это важно для подтверждения инфаркта миокарда спустя 24 часа после болевого приступа, в то время как определение креатининфосфокиназы ценно для ранней его диагностики. При инфаркте миокарда ЛДГ повышается преимущественно за счет ЛДГ- 1 и 2. В норме ЛДГ-1 и 2 составляет около 30-50% от общего количества данного фермента.

Анализ крови ЛДГ – расшифровка

Норма ЛДГ в течение жизни меняется - у детей показатели выше и с возрастом уменьшаются:

• новорожденные в первые 4 дня жизни: менее 750 Ед/л;
• 4 – 10 дни жизни: менее 2000 Ед/л;
• до 2 лет: менее 430 Ед/л;
• от 2 до 12 лет: менее 295 Ед/л;
• старше 12 лет: не более 250 Ед/л.

Норма ЛДГ в крови у женщин

Нормальные значаения ЛДГ в корви у женщин - менее 211 Ед/л.

Норма ЛДГ в крови у мужчин

Нормальные значаения ЛДГ в корви у мужчин - менее 226 Ед/л.

Повышение лдг в крови - причины

Как уже говорилось выше, повышение ЛДГ происходит при множестве состояний, сопровождающихся разрушением клеток. Кроме заболеваний, ЛДГ повышается во время беременности, после интенсивной физической нагрузки.

Причины повышения ЛДГ в крови:

• инфаркт миокарда;
• гепатиты различной этиологии (вирусные, токсические);
• механическая желтуха;
• цирроз печени;
• состояния, сопровождающиеся гемолизом эритроцитов (гемолитическая анемия, серповидно-клеточная, мегалобластная анемии, в следствие отравления некоторыми ядами, укусов пауков и змей, переливания несовместимой крови и др.);
• острый лейкоз;
• поражение скелетной мускулатуры (обширные травмы, атрофия);
• болезни почек: гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки;
• острый панкреатит;
• злокачественные новообразования;
• прием некоторых лекарственных средств: цефалоспорины, сульфаниламиды, НПВС (нестероидные противовоспалительные средства), анестетики, кофеин;
• любые заболевания, сопровождающиеся массивным распадом клеток: тяжелые шоковые состояния, выраженная гипоксия, обширные ожоги;
• беременность;