ЛДГ понижен в крови — причины отклонения от нормы. Что такое лдг в биохимическом анализе крови Анализ крови лдг расшифровка у взрослых
Лактатдегидрогеназа (L‑лактат:НАД‑оксидоредуктаза, ЛДГ, КФ 1.1.1.27) является гликолитическим ферментом и катализирует следующую реакцию:
Лактат + НАД Пируват + НАДН
Молекула ЛДГ представляет собой тетрамер, состоящий из одного или двух типов субъединиц, обозначаемых как M (англ: muscle) и H (англ: heart). В сыворотке крови фермент существует в пяти молекулярных формах, различающихся по первичной структуре, кинетическим свойствам, электрофоретической подвижности (ЛДГ‑1 быстрее движется к аноду по сравнению с ЛДГ‑5, то есть более электрофоретичеки подвижна). Каждая форма имеет характерный полипептидный состав: ЛДГ‑1 состоит из 4 H‑субъединиц, ЛДГ‑2 - из 3 H‑субъединиц и 1 M‑субъединицы, ЛДГ‑3 представляет собой тетрамер из 2 H‑субъединиц и 2 M‑субъединиц, ЛДГ‑4 содержит 1 H‑субъединицу и 3 M‑субъединицы, ЛДГ‑5 состоит только из M‑субъединиц.
По степени убывания общей каталитической активности энзима все органы и ткани располагаются в следующем порядке: почки, сердце, скелетные мышцы, поджелудочная железа, селезенка, печень, легкие, сыворотка крови.
От того, какой изофермент наиболее представлен, зависит преимущественный способ окисления глюкозы в ткани: аэробный (до CO 2 и H 2 O) или анаэробный (до молочной кислоты). Подобное различие обусловлено разной степенью сродства изоферментов к пировиноградной кислоте. Изоферменты, содержащие в основном H‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2), обладают низким сродством к пирувату и поэтому неспособны эффективно конкурировать за субстрат с пируватдегидрогеназным комплексом. В результате пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и в виде ацетил‑КоA вступает в цикл Кребса. Напротив, изоферменты, обладающие главным образом M‑субъединицами (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5), имеют более высокое сродство к пирувату и, как следствие, превращают его в молочную кислоту. Для каждой ткани установлены наиболее типичные изоферменты. Для миокарда и мозговой ткани основным изоэнзимом является ЛДГ‑1, для эритроцитов, тромбоцитов, почечной ткани - ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2. В легких, селезенке, щитовидной и поджелудочной железах, надпочечниках, лимфоцитах преобладает ЛДГ‑3. ЛДГ‑4 находится во всех тканях с ЛДГ‑3, а также в гранулоцитах и мужских половых клетках, в последних дополнительно обнаруживается ЛДГ‑5. В скелетных мышцах изоферментная активность располагается в порядке убывания в ряду: ЛДГ‑5, ЛДГ‑4, ЛДГ‑3. Для печени наиболее характерен изофермент ЛДГ‑5, выявляется также ЛДГ‑4.
В норме основным источником активности ЛДГ в плазме крови являются разрушающиеся клетки крови. В сыворотке активность изоферментов распределяется следующим образом: ЛДГ‑2 > ЛДГ‑1 > ЛДГ‑3 > ЛДГ‑4 > ЛДГ‑5. При электрофорезе между фракциями ЛДГ‑3 и ЛДГ‑4 иногда обнаруживается дополнительная полоса изофермента ЛДГ‑X, данный изофермент локализован в тех же органах, что и ЛДГ‑5.
Для определения общей активности ЛДГ в сыворотке крови используют две группы методов:
1. Спектрофотометрические , основанные на прямом оптическом тесте Варбурга: различие в разности поглощения окисленной и восстановленной форм НАД.
2. Колориметрические :
- динитрофенилгидразиновые , базирующиеся на исследовании содержания пирувата с помощью 2,4‑динитрофенилгидразина:
- редоксиндикаторные методы - точны и просты технически, в них используется способность некоторых веществ (индикаторов) менять цвет в реакциях окисления‑восстановления.
Для определения активности изоферментов ЛДГ наиболее распостраненным является электрофоретическое разделение на ацетате целлюлозы и агарозе. Наиболее простыми и быстро выполнимыми являются методы, основанные на различном отношении ЛДГ‑1 и ЛДГ‑5 к температуре, но для получения воспроизводимых результатов требуется точное соблюдение температурных условий, так как у всех изоферментов имеется некоторая тепловая нестабильность. Методы, основанные на химическом ингибировании изоферментов мочевиной или лактатом дают недостаточно достоверные результаты. Хроматографические методы основаны на разной степени адсорбции изоферментов ЛДГ на сефадексе. Возможно определение изоферментов по выбору оптимальной концентрации субстрата для каждого изофермента.
В качестве унифицированных методов определения общей активности ЛДГ выбраны метод по оптимизированному оптическому тесту и метод Севела‑Товарека; для изучения изоферментной активности - электрофорез на ацетате целлюлозы.
Определение общей активности лактатдегидрогеназы
в сыворотке крови методом Севела‑Товарека
Принцип
Пировиноградная кислота, образованная в результате ферментативной реакции, в щелочной среде взаимодействует с 2,4‑динитрофенилгидразином и образует окрашенный комплекс.
Нормальные величины
с помощью термоингибирования
Принцип
Ферменты, с преимущественным содержанием М‑субъединиц (ЛДГ‑4 и ЛДГ‑5) более термолабильны по сравнению с изоферментами, содержащими H ‑субъединицы (ЛДГ‑1 и ЛДГ‑2).
Нормальные величины
Определение активности фракций ЛДГ
по инактивации мочевиной
Принцип
Заключается в ингибировании мочевиной активности изофермента ЛДГ‑5 почти на 100%.
Нормальные величины
Влияющие факторы
Наркотические анальгетики и другие обезболивающие препараты, этанол, дикумарин завышают результаты исследования. Необходимо избегать гемолиза, так как в эритроцитах активность фермента выше, чем в сыворотке. Оксалаты и мочевина ингибируют фермент.
Клинико‑диагностическое значение
Все заболевания, протекающие с разрушением клеток, сопровождаются резким повышением активности ЛДГ в сыворотке крови. Нарастание общей активности фермента обнаруживается при таких заболеваниях как инфаркт миокарда, некротическое поражение почек, гепатит, панкреатит, воспаление и инфаркт легкого, опухоли различной локализации, повреждения, дистрофия и атрофия мышц, гемолитические анемии и физиологическая желтуха новорожденных, лимфогранулематоз, лейкозы. При инфаркте миокарда начало роста активности фермента в сыворотке крови отмечается на 8‑10 час от момента приступа, максимальное увеличение наступает к 24‑48 часу, нередко в 15‑20 раз превышая норму. Повышенная активность ЛДГ сохраняется до 10‑12 суток от начала заболевания. Степень нарастания активности фермента не всегда коррелирует с размерами поражения сердечной мышцы и для прогноза исхода заболевания может являться лишь ориентировочным фактором. У больных стенокардией активность фермента не изменяется, что позволяет применять тест для дифференциальной диагностики в пределах 2‑3 суток после сердечного приступа.
Наличие органной специфичности ферментов позволяет применять исследование их активности с целью топической диагностики.
| Заболевание | Общая активность |
Изоферменты | ||||
| Инфаркт миокарда | ++ | + | + | |||
| Заболевания легких | + | + | + | |||
| Вирусный гепатит | + | + | + | |||
| Токсический гепатит | + | + | + | |||
| Цирроз печени | + | + | + | |||
| Миелолейкоз | ++ | + | + | |||
| Гранулоцитоз | ++ | + | + | |||
| Разрушение тромбоцитов (эмболии, гемотрансфузии) |
+ | Вперёд > | ||||
ЛДГ в биохимическом анализе крови – это параметр, способный уточнить характер многих специфических и неспецифических патологий. ЛДГ (лактатдегидрогеназа) используется в лабораторных исследованиях не только для определения патологий, в некоторых случаях этот показатель нужен для отслеживания динамики выздоровления пациента.
Ферменты
Наука знает два способа ускорения биохимических реакций в живых организмах – путем увеличения температуры и путем добавления вещества-катализатора (фермента). Ферменты в живой природе – часто узкоспециализированные вещества, способные катализировать одну-единственную реакцию. Например, фермент «АТФ-аза» расщепляет только молекулу АТФ, а ферменты «киназы» катализируют перенос молекул фосфатных групп и только.
Лактатдегидрогеназа – это фермент, принимающий участие в реакциях гликолиза, он помогает лактату превращаться в пируват. Во время этого процесса образуется важный кофермент НАДН (никотинамидадениндинуклеотид восстановленный).
Что такое ЛДГ в расширенном биохимическом анализе крови?
В сыворотке крови лактатдегидрогеназа существуют в пяти изоферментных разновидностях – ЛДГ-1, ЛДГ-2, ЛДГ-3, ЛДГ-4, ЛДГ-5. Это особые молекулярные формы лактатдегидрогеназы, имеющие свою функциональную специфику. Биохимики изображают ЛДГ в виде тетрамера, состоящего из определенного числа субъединиц двух типов – М (от английского слова «muscle») и Н (от английского слова «heart»). Таким образом, подразумевается место локализации того или иного типа ЛДГ – в обычной мускулатуре и сердечной.
Внимание! В практике биохимического анализа крови чаще всего используется параметр общего ЛДГ, то есть, обобщенного, суммарного содержания всех изофракций ЛДГ.
Нормы ЛДГ в БАК
Норма общего уровня ЛДГ в крови людей разного возраста такова:
- у новорожденного – до 2000 Ед/л
- у ребенка до 2 лет – 425 Ед/л
- у ребенка от 2 до 12 лет – 295-300 Ед/л
- у ребенка старше 12 лет – 250 Ед/л
- у взрослых – 235-250 Ед/л
В случаях, когда в качестве биохимического маркера нужен тот или иной изофермент ЛДГ, прибегают к специальным лабораторным тестам – методу Севела-Товарека, методу термоингибирования, методу инактивации мочевиной. Перечисленные тесты позволяют измерить уровень активности изоферментов в разных условиях, выявить наличие возможной патологии. На таблице ниже дан перечень нормального уровня активности изоферментов в каждом из перечисленных видов исследования.
Некоторые особенности, связанные с наличием параметра ЛДГ в бланке результата анализа БАК
Система клинических обследований в современной медицине построена по принципу «от простого к сложному», изначально существуют доступные для любого врача методы обследования состояния здоровья пациента – визуальный осмотр, пальпация, прослушивание шумов в лёгких и сердце, измерение температуры, исследование пульса. Далее назначается более глубокое обследование – клинический анализ крови, общий анализ мочи, УЗИ, рентген. Если эти методы выявили патологию, но не смогли окончательно установить ее природу, то следующим будет более точный вид лабораторных исследований – биохимический анализ крови (БАК). Тип БАК определяется результатами предыдущего обследования. Если локализаций патологии несколько, назначается общий БАК; если одна – расширенный БАК. Логика назначения такова: общий БАК при измерении основных биохимических параметров поможет точно установить источник патологии; расширенный БАК, в который входит параметр ЛДГ, сможет более точно указать источник патологии, ее тип и причину возникновения.
Возможные патологии, связанные с отклонением уровня ЛДГ в биохимическом анализе крови от нормы
Когда клетки человеческого организма умирают, они распадаются на различные биохимические соединения. Практически все эти новообразованные вещества токсичны или не имеют утилитарного значения для организма, поэтому он их выводит за свои пределы с помощью крови (доставляются отходы жизнедеятельности организма в печень и почки). Лактатдегидрогеназа – одно из таких органических соединений. Она содержится в определенных тканях организма, поэтому наличие ее сверх нормы в крови человека укажет на чрезмерную гибель клеток в известной его части. В случае с изофракциями ЛДГ можно четко указать локализацию явления, так как каждый из изоферментов имеет свою специфику месторасположения:
- Лактатдегидрогеназа-1 в наибольшем количестве содержится в тканях миокарда и мозга (головного и костного). Есть она также в тканях почек, в биохимическом составе тромбоцитов и эритроцитов.
- Лактатдегидрогеназа-2 превышает уровень содержания ЛДГ-1 в составе эритроцитов и тромбоцитов.
- Лактатдегидрогеназа-3 находится в тканях селезенки и лёгких, а также многих желез эндокринной системы человека – щитовидной, паращитовидной, надпочечниках, поджелудочной.
- Лактатдегидрогеназа-4 – неизменный спутник ЛДГ-3. Она находится во всех тканях, где есть этот изофермент, но в меньшем количестве. Она также входит в биохимический состав сперматозоидов, гранулоцитов, гепатоцитов.
- Лактатдегидрогеназа-5 превышает уровень прочих изоферментов ЛДГ в печени и скелетной мускулатуре. Последняя также содержит в меньшем количестве ЛДГ-4 и ЛДГ-3. В небольших объемах ЛДГ-5 входит в состав мужских половых клеток.
Внимание! Избыток содержания того или иного изофермента в крови будет свидетельством развития патологии в этом органе.
Обзор заболеваний, которые сопровождаются высоким уровнем ЛДГ в крови
В начале статьи мы уже заметили, что показатель ЛДГ используется не только для выявления патологий, он еще нужен для отслеживания состояния здоровья пациента. Лактатдегидрогеназа удобна в качестве клинического маркера общего состояния здоровья пациента тем, что по ней можно легко отследить динамику выздоровления человека. Сердце, скелетная мускулатура, печень, почки, мозг, клетки крови, эндокринные железы – во всех этих органах есть лактатдегидрогеназа. Таким образом, повышение общего уровня ЛДГ будет означать ухудшение состояния пациента, а снижение – улучшение его здоровья.
Наиболее характерными недугами, которые сопровождаются повышением ЛДГ в крови будут следующие болезни и патологические явления:
- Травмы. Обычный кровоподтек, оставшийся после сильного удара – это повреждение скелетной мускулатуры, а, значит, и причина для увеличения уровня ЛДГ в крови. Другие травмы тоже могут стать причиной повышения уровня этого фермента, если они затрагивают органы, в которых он есть – сердце, печень, мозг.
- Поражения эндокринных желез (поджелудочной, надпочечников, щитовидной) различной этиологии поднимет содержание ЛДГ в крови. Поэтому фермент – отличный маркер для наблюдения за такими болезнями как: панкреатит, гипертиреоз, гипотиреоз, тиреоидит Хашимото, болезнь Аддисона, рак.
- Болезни крови. Учитывая, что лактатдегидрогеназа входит в состав многих клеток крови, неудивительно, что ее используют в качестве маркера для наблюдения за различными болезнями крови, в первую очередь – за лейкозами и гематосаркомами.
- Анемии различного типа. При анемии смертность клеток крови и клеток скелетной мускулатуры выше обычного.
- Болезни печени. Гепатиты различной этиологии вызывают гибель гепатоцитов – клеток печени, в биохимический состав которых входит ЛДГ.
Внимание! Цирроз и карцинома печени в развитой стадии изменяют ткань печени так сильно, что в ней начинает отсутствовать ЛДГ, поэтому физиологическая биохимия не использует этот фермент для наблюдения за развитием указанных патологий.
Спасибо
Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!
Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови , каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста .Альфа-амилаза (амилаза)
Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы . Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики
заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит , острый аппендицит , кишечная непроходимость , внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:
- Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
- Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
- Острые боли в животе или травма живота;
- Любые патологии органов пищеварительного тракта;
- Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз .
Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:
- Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
- Киста или опухоль поджелудочной железы;
- Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
- Макроамилаземия;
- Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
- Острый перитонит или аппендицит;
- Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
- Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
- Заболевания желчевыводящих путей (холецистит , желчнокаменная болезнь);
- Внематочная беременность;
- Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки , кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
- Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
- Разрыв аневризмы аорты;
- Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
- Злокачественные новообразования.
- Недостаточность поджелудочной железы;
- Муковисцидоз;
- Последствия удаления поджелудочной железы;
- Острый или хронический гепатит ;
- Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
- Тиреотоксикоз (высокий уровень гормонов щитовидной железы в организме);
- Токсикоз беременных.
Аланинаминотрансфераза (АлАТ)
Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда , остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит , хронический гепатит и др.).
Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:
- Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз , цирроз, отравления);
- Подозрение на острый инфаркт миокарда;
- Патология мышц;
- Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
- Профилактические осмотры;
- Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.
- Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз , опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
- Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
- Острый инфаркт миокарда;
- Острый миокардит ;
- Тепловой удар или ожоговая болезнь;
- Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
- Гемолитическая анемия любого происхождения;
- Почечная недостаточность;
- Филяриоз;
- Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.
- Дефицит витамина В 6 ;
- Терминальные стадии печеночной недостаточности ;
- Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
- Механическая желтуха.
Аспартатаминотрансфераза (АсАТ)
Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга , почек , легких , а также в лейкоцитах и эритроцитах . Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.
Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:
- Заболевания печени;
- Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы ;
- Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
- Профилактические осмотры;
- Обследование потенциальных доноров крови и органов;
- Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
- Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.
- Дети младше года – менее 83 Ед/л;
- Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
- Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
- Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
- Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
- Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.
- Острый инфаркт миокарда;
- Острый миокардит, ревмокардит;
- Кардиогенный или токсический шок;
- Тромбоз легочной артерии;
- Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
- Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги , некрозы);
- Тепловой удар;
- Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
- Панкреатиты;
- Употребление алкоголя;
- Почечная недостаточность;
- Злокачественные новообразования;
- Гемолитические анемии;
- Большая талассемия ;
- Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия , инфекционный мононуклеоз , герпес , туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
- Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
- Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
- Кишечная непроходимость;
- Лактоацидоз;
- Болезнь легионеров;
- Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
- Инфаркт почки;
- Инсульт (геморрагический или ишемический);
- Отравление ядовитыми грибами;
- Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.
- Дефицит витамина В 6 ;
- Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
- Конечная стадия печеночной недостаточности.
Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ)
Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца , мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.
Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:
- Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
- Контроль эффективности терапии алкоголизма ;
- Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
- Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
- Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.
- Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
- Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
- Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
- Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
- Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
- Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;
Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:
- Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
- Инфекционный мононуклеоз;
- Панкреатиты (острые и хронические);
- Опухоли поджелудочной железы, простаты;
- Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов ;
- Употребление алкогольных напитков;
- Прием препаратов, токсичных для печени.
Кислая фосфатаза (КФ)
Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении , гемолитическая болезнь, тромбоэмболии , миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше , болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.
Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ , биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии , ректороманоскопии , колоноскопии , пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).
В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.
Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:
- Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты , простатит);
- Болезнь Педжета;
- Болезнь Гоше;
- Болезнь Ниманна-Пика;
- Миеломная болезнь;
- Тромбоэмболии;
- Гемолитическая болезнь;
- Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
- Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
- Патология печени и желчевыводящих путей;
- Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
- Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).
Креатинфосфокиназа (КФК)
Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.
Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:
- Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
- Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
- Заболевания центральной нервной системы;
- Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
- Травмы;
- Злокачественные опухоли любой локализации.
- Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
- 5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
- 6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
- 3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
- 6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
- 12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
- Старше 17 лет – как у взрослых.
- Острый инфаркт миокарда;
- Острый миокардит;
- Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
- Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
- Острые повреждения головного мозга;
- Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
- Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты , полимиозиты , миодистрофии и др.);
- Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
- Внутривенные и внутримышечные инъекции;
- Психические заболевания (шизофрения , эпилепсия);
- Эмболия легочной артерии;
- Сильные мышечные сокращения (роды , спазмы, судороги);
- Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты , поноса , обильного потения и т.д.);
- Длительное переохлаждение или перегревание;
- Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы , кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.
- Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
- Малая мышечная масса.
Креатинфосфокиназа, субъединица МВ (КФК-МВ)
Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.
Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:
- Острый инфаркт миокарда;
- Острый миокардит;
- Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
- Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
- Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
- Эмболия легочной артерии;
- Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии , травмы, операции, ожоги);
- Синдром Рейе.
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:
- Заболевания печени и желчевыводящих путей;
- Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
- Гемолитические анемии;
- Миопатии;
- Злокачественные новообразования различных органов;
- Легочная эмболия.
- Дети младше года – менее 450 Ед/л;
- Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
- Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
- Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
- Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
- Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.
- Период беременности ;
- Новорожденные до 10 дня жизни;
- Интенсивные физические нагрузки;
- Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
- Инфаркт миокарда;
- Эмболия или инфаркт легких;
- Заболевания системы крови (острый лейкоз , анемии);
- Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
- Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
- Острый панкреатит;
- Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз , ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
- Злокачественные опухоли различной локализации;
- Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны , цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.
Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.
Липаза
Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты . То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.
Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:
- Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
- Хронический панкреатит;
- Желчнокаменная болезнь;
- Холецистит острый;
- Травмы живота;
- Алкоголизм.
Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:
- Острый или хронический панкреатит;
- Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
- Алкоголизм;
- Желчная колика ;
- Внутрипеченочный холестаз;
- Хронические заболевания желчного пузыря;
- Странгуляция или инфаркт кишечника;
- Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра , ожирение);
- Острая или хроническая почечная недостаточность;
- Перфорация (прободение) язвы желудка;
- Непроходимость тонкого кишечника;
- Перитонит;
- Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
- Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин , Гепарин , барбитураты и др.).
- Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
- Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.
Пепсиногены I и II
Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка . Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.
Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.
Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка . Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса , неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.
Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:
- Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
- Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
- Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
- Выявление рака желудка;
- Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.
Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:
- Острый и хронический гастрит;
- Синдром Золлингера-Эллисона;
- Язва двенадцатиперстной кишки;
- Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).
- Прогрессирующий атрофический гастрит;
- Карцинома (рак) желудка;
- Болезнь Аддисона;
- Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
- Микседема;
- Состояние после резекции (удаления) желудка.
Холинэстераза (ХЭ)
Под одним и тем же названием "холинэстераза" обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике
Лактатдегидрогеназа(ЛДГ) – это специальный компонент, находящийся в крови и тканях. В медицине она представлена пятью изоферментами. Самая большая активность фермента находится в печени, почках, скелетной мускулатуре и сердечной мышце. По сравнению со всеми другими важными показателями, данный используется не так часто и не слишком распространен. Поэтому, анализ крови на лактат проводится с большой точностью не во всех городских больницах, так как чаще всего исследуемый показатель может быть повышен.
Лучше исследование проводить в специализированных больницах, где используется качественное и современное оборудование. Также немало важен сам профессионализм медицинского персонала, так как не только расшифровка требует особых знаний, но и непосредственно сам расчет.
Зачем необходимо проходить обследование?
Биохимический анализ крови на лактат(LDH) может назначаться при подозрении на наличие той или иной болезни. На данный момент по историческим данным в медицине можно выделить несколько основных:
- это заболевания гепатобилиарной системы;
- после инфаркта миокарда – проводится в ранней диагностике, дифференциальной и в качестве мониторинга);
- при диагностировании опухолей;
- для определения вида анемии – повышен ЛДГ;
- другие заболевания, сопровождающиеся .
Проведение исследования
Биохимический анализ крови на лактат проводится специальным методом, который в медицине записывается, как UV-тест (DGKC). Как правило, в направлении у пациента и должен быть записан анализ такого вида. Это не только специальная методика проведения и расшифровка по окончанию, но и короткое медицинское описание.
Чаще всего в современных и качественных лабораториях результаты выдают уже на второй день, поэтому долго ждать не придется. Также стоит помнить о качестве результатов, ведь категорически не допускаются ложные результаты, особенно, когда ЛДГ повышен. Это может серьезно повлиять на дальнейшее лечение пациента. Различия ЛДГ наблюдаются только у детей и взрослых. Пол человека в данном случае не важен.
Так, например, у взрослых норма показателей должна быть в пределах от 240 до 480 МЕ/л. Что касается детей, то у них различия идут вплоть до годов. У детей в первый день жизни – больше 1327 МЕ/л; 2-5 дней - < 1732 МЕ/л; 6 дней-6 месяцев - < 975 МЕ/л; 7-12 месяцев - < 1100 МЕ/л; 1 -3 года - < 850 МЕ/л; 4-6 лет - < 615 МЕ/л; 7-12 лет (м) - < 580 МЕ/л; 7-12 лет (ж) - < 764 МЕ/л; 3-17 лет (ж) - < 436 МЕ/л. Расшифровка таких показателей должна давать точное диагностирование, тем более, что ошибок у детей просто нельзя допускать.
Если показатель существенно повышен, то необходимо обратить внимание непосредственно на те возможные причины, которые и могли бы послужить увеличению. Биохимический анализ крови на лактат для взрослых и детей проводится одинаково, поэтому нельзя сказать, что это приятная процедура и детям будет не больно. В любом случае кровь придется брать исключительно из вены, так как венозная кровь является самой концентрированной и лучше подвергается лабораторной обработке.
Важно! Одним из абсолютных показаний к проведению анализа на лактат является гемолитическая анемия:
После забора крови извлекают исключительно сыворотку для исследования и только по ней определяют повышен или понижен лактат у пациента. Бывают такие случаи, когда биохимический анализ крови не готов на второй день после сдачи . Это объясняется тем, что при правильных условиях хранения и транспортировки кровь может храниться определенное время. Например, до 6 недель при температуре – 20°С. Но при этом не стоит забывать, что цельная кровь для проведения расчетов должна быть доставлена в лабораторию в течении двух часов при температуре от 2 до 8°С. Так расшифровка может быть действительно точной и безошибочной.
Подготовка к исследованию
Биохимический анализ крови на ЛДГ не требует никакой особой подготовки. Как и все многие другие обследования, его стоит проводить в утреннее время натощак. Что касается дополнительных опасений и предостережений, то ничего не требуется. Питание разрешается обычное, как и всегда. Физические нагрузки тоже разрешаются, только, если ими не переусердствовать. Биохимический анализ крови на лактат проводят быстро и безболезненно, поэтому даже ребенку бояться нечего. Главное, настроить малыша на положительные эмоции и тогда забор крови пройдет успешно.
Результаты исследования
Анализ на лактат может быть повышен или понижен, а также находиться в допустимых пределах. Если ЛДГ повышен, то это свидетельствует о наличии пернициозной или мегалобластной анемии, об интенсивном карциноматозе или гепатите. Еще повышен лактат может быть при гипоксии, различных шоках или гипертермии. Анализ в данном случае будет отрицательным, так как основной показатель повышен и выходит за границы допустимой нормы.
Повышенную активность лактатдегидрогеназы в физиологических условиях наблюдают у беременных, новорождённых, у лиц после интенсивных физических нагрузок.
Повышение активности лактатдегидрогеназы при инфаркте миокарда отмечают спустя 8-10 ч после его начала. Спустя 48-72 ч достигается максимум активности (повышение обычно в 2-4 раза), она остаётся увеличенной в течение 10 сут. Эти сроки могут варьировать в зависимости от величины участка повреждённой мышцы сердца. Увеличение активности общей лактатдегидрогеназы у больных инфарктом миокарда происходит за счёт резкого повышения лактатдегидрогеназы 1 и частично лактатдегидрогеназы 2 . У больных стенокардией повышения активности лактатдегидрогеназы не наблюдают, что позволяет применять определение лактатдегидрогеназы в пределах 2-3 сут после ангинозного приступа как высоконадёжный критерий отсутствия поражения сердечной мышцы.
Умеренное увеличение активности общей лактатдегидрогеназы наблюдают у большинства больных с острой коронарной недостаточностью (без инфаркта миокарда), миокардитом, с хронической сердечной недостаточностью, с застойными явлениями в печени. У больных с сердечными аритмиями активность лактатдегидрогеназы обычно в норме, но при применении электроимпульсной терапии иногда происходит её увеличение.
Источником увеличения активности лактатдегидрогеназы может быть лёгочная ткань при эмболии и инфаркте лёгких. Сочетание нормальной активности АСТ, повышенной активности лактатдегидрогеназы и увеличения концентрации билирубина может служить в качестве диагностической триады лёгочной эмболии и для дифференциации её от инфаркта миокарда. При пневмониях активность фермента иногда может не повышаться.
При миопатиях (мышечные дистрофии, травматические повреждения мышц, воспалительные процессы, расстройства, связанные с эндокринными и метаболическими заболеваниями) наблюдают увеличение активности лактатдегидрогеназы; при нейрогенных заболеваниях мышц активность лактатдегидрогеназы не повышается.
При остром вирусном гепатите активность лактатдегидрогеназы в сыворотке крови увеличивается в первые дни желтушного периода; при лёгкой и среднетяжёлой формах заболевания довольно быстро возвращается к нормальному уровню. Тяжёлые формы вирусного гепатита, и особенно развитие печёночной недостаточности, сопровождаются выраженным и более длительным повышением лактатдегидрогеназы.
При механической желтухе на первых стадиях закупорки жёлчных протоков активность лактатдегидрогеназы в норме, на более поздних стадиях наблюдают подъём активности лактатдегидрогеназы вследствие вторичных повреждений печени.
При карциномах печени или метастазах рака в печень может иметь место подъём активности лактатдегидрогеназы.
В стадии ремиссии при хроническом гепатите и циррозе печени активность лактатдегидрогеназы в крови остаётся в пределах нормы или слегка повышена. При обострении процесса отмечают повышение активности фермента.
Повышение активности лактатдегидрогеназы характерно для мегалобластической и гемолитической анемий, поэтому её определение используют для дифференциальной диагностики болезни Жильбера (ЛДГ в норме) и хронической гемолитической анемии (ЛДГ повышена).
Активность лактатдегидрогеназы повышается при острых и обострении хронических заболеваний почек; при хронических почечных заболеваниях, ассоциированных с уремией, она может быть нормальной, но часто возрастает после гемодиализа, что обусловлено удалением ингибиторов фермента во время этой процедуры.